Этот анализ является исследованием, которое позволяет определить их количественные и качественные показатели по тому, как белки распределяются в электрическом поле. Исследование основано на том, что белковые молекулы несут заряды, положительные или отрицательные в зависимости от того, какой кислотностью будет обладать среда, в которой будет проводиться непосредственно электрофорез. Молекулы, которые окажутся положительно заряженными, будут адсорбироваться лучше, нежели чем те, которые несут отрицательный заряд.
Носителями, которые будут применяться для электрофореза, могут быть хроматографическая бумага, агаровый гель, полиакриловой гель, ацетатцеллюлозная бумага или акриловый гель. Значительно реже применяется капиллярный электрофорез.
Во время анализа белки разделяют на 5 или 6 фракций, в зависимости от применяемого метода. Это будут гамма-глобулины, которые делятся на бета-1 и бета-2, альбумины — альфа-1 и альфа-2, а также бета-глобулины.
Имеются установленные нормы белковых фракций, которые должны присутствовать в крови. Отклонение их от показателей является признаком нарушения в организме, что требует проведения обследования для выявления причины.
| Фракция | Норма в г/л |
|---|---|
| Альбумин | 35-44 |
| Глобулин альфа-1 | 1-3 |
| Глобулин альфа-2 | 5-8 |
| Бета-глобулин | 4-10 |
| Гамма-глобулин | 5-12 |
Значения показателей, в зависимости от того какие реактивы применяются в конкретной лаборатории, могут несколько изменяться. Поэтому в бланке результатов исследования в каждом медицинском учреждении обязательно указываются значения нормы, которые приняты в нем. На них будет ориентироваться врач при расшифровке анализа.
Электрофорез белков крови назначают не очень часто, так как сегодня современные лабораторные исследования позволяют провести анализ на определенный белок, что ускоряет процесс диагностики. Абсолютным показанием к электрофорезу является наличие монолокальной гаммапатии. Также иногда анализ может быть показан в таких случаях:
- чрезмерно высокая скорость оседания эритроцитов, когда она превышает 50 мм/ч;
- значительно повышенный уровень гамма-глобулинов;
- скрининговое обследование для контроля эффективности лечения миеломной болезни;
- чрезмерно высокий общий белок в крови;
- ряд аутоиммунных заболеваний, поражающих печень и почки;
- слабость, для которой нет выраженной причины;
- развитие патологических переломов костей и постоянные боли в костях;
- частые рецидивы инфекционных заболеваний;
- нарушения, обнаруженные в прочих анализах, указывающие на то, что у человека могут развиваться анемии, лейкемии, гиперкальциемия или гипоальбуминемия.
При общей диспансеризации и получении медицинских справок для трудоустройства данное исследование крови не осуществляется. Не требуется оно и в процессе подготовки человека к хирургическому вмешательству.
Для получения наиболее точных результатов рекомендуется соблюдение правил подготовки к анализу. Они включают в себя голодную диету в течение 15 часов до того как будет взята кровь, когда пациент может употреблять только чистую не газированную воду. За 90 минут до проведения исследования необходимо полностью исключить нагрузки как эмоциональные, так и физические, и курение в активной или пассивной форме. Чтобы не допустить искажение данных, забор материала не проводят сразу после того, как был осуществлен гемодиализ или проведена процедура, при которой использовались радиоконтрастные составы. Важно также, чтобы за несколько дней до исследования полностью было исключено лечение пенициллином, так как он вызывает расщепление амбулина, что исказит результат.
| Фракция | Повышение | Понижение |
|---|---|---|
| Амбулин | Злоупотребление алкоголем, период вынашивания ребёнка, дегидрация | Холецистит в острой форме, лейкоз, миелома, саркоидоз, пневмония, остеомиелит, системная красная волчанка, лимфома |
| Глобулин альфа-1 | Цирроз печени, стрессовые состояния, лимфогранулематоз, период вынашивания ребёнка, язва желудка, острое или хроническое воспаление | Гепатит вирусной природы в острой форме |
| Глобулин альфа-2 | Сахарный диабет, остеомиелит, гломерулонефрит в острой форме, стрессовые состояния, системная красная волчанка, узловатый полиартрит, цирроз | Гипертиреоз, гепатит вирусной природы в острой форме, гемолиз интраваскулярный |
| Бета-глобулин | Сахарный диабет, саркоидоз, ревматоидный артрит, беременность, гломерулонефрит, желтуха подпеченочная, нефротический синдром | Лейкоз, цирроз, склеродермия имеющая системный характер, лимфома, системная красная волчанка |
| Гамма-глобулин | Цирроз, склеродермия системного характера, ревматоидный артрит, лимфолейкоз в хронической форме, муковисцидоз, синдром Шегрена | Лейкоз, склеродермия, гепатит вирусной природы в острой форме, лимфома, гломерулонефрит |
Исказить показатели, кроме неправильной подготовки к проведению анализа, могут 2 фактора: недавно проведенная процедура гемодиализа, из-за которой произошло разрушение эритроцитов в крови, и повышенный уровень билирубина в организме. В любом из этих случаев потребуется пересдача анализа через некоторое время, которое определит врач.
источник
В плазме человеческой крови находится множество белковых компонентов. Они различны по своему составу, строению и подвижности в определенной среде, проводящей электрический ток. На этом и строится разделение общего белка, который локализуется в плазме, на различные белковые фракции. При проведении электрофореза сыворотки крови выясняют количественное отношение отдельных белковых составляющих и структур. Это необходимо для определения наличия у человека различных патологических явлений, например инфекций или онкологии. Именно электрофорез белков сыворотки крови имеет большое значение при проведении диагностики различных болезней.
Для расщепления белковых фракций применяют электрофорез сыворотки крови, принцип которого основан на разной подвижности белковых компонентов в созданном электрическом поле. Такой метод исследования является более точным и информативным, в отличие от стандартного общего анализа крови. Но при этом электрофорез показывает только количество определённой фракции белка, характер и степень патологического процесса в общей форме. Анализ проведенных исследований позволяет медицинским специалистам выяснить, какое именно соотношение белковых фракций наблюдается в организме человека, и определить специфику патологии, присущую конкретному заболеванию.
Большую часть основной биологической жидкости человека, или крови, составляют белки. В общем количестве их норма находится в пределах 60-80 г/л. Для получения точного анализа проводится электрофорез сыворотки крови на бумаге. Это исследование является самым распространенным способом анализа. Основной средой является особая фильтровальная бумага. Главная ее особенность – высокая гигроскопичность. Такая бумага может поглотить воды больше своего веса в 130-200 раз. В зависимости от применяемого оборудования электрофорез на бумаге длится 4-16 часов. Происходит подразделение белковых структур. Затем полосы бумаги обрабатывают специальными красками для получения анализа. Такая методика является самой распространенной в работе медицинских лабораторий. За счёт воздействия электрического тока белковые фракции, заряженные отрицательно, двигаются в сторону положительно заряженного электрода. Благодаря этому белковые составляющие крови подразделяются на 5 известных фракций:
Альбумины заряжены отрицательно, имеют маленькую, по сравнению с другими фракциями, молекулярную массу. За счет этого скорость их передвижения гораздо выше, чем у остальных фракций, и они дальше всех локализуются от участка старта. Первые три фракции глобулина передвигаются с более низкой скоростью из-за своей массы. Но самая маленькая скорость регистрируется у γ-глобулинов. Эти белки имеют большую массу и крупные, относительно других, размеры. Их заряд почти нейтрален, поэтому данная белковая фракция практически не сдвигается с линии старта.
В настоящее время электрофорез сыворотки крови часто проводимый анализ для постановки точного диагноза болезни. Этот анализ могут назначить как терапевты, так врачи узкого профиля. Показаниями по проведению исследований будут:
- различные воспаления;
- болезни хронической природы;
- патологические процессы в соединительной ткани;
- внутреннее кровотечение;
- злокачественные новообразования.
Для того чтобы полученные результаты поведенных исследований были верными, не менее чем за 8 часов до сдачи крови необходимо отказаться от приёма еды. Кроме того, необходимо согласовать прием лекарственных средств, если таковые имеются, с лечащим врачом.
Для того чтобы результаты не были по ошибке завышены, необходимо снизить до минимума возможность свертывания крови для определения показателя белковых фракций и общего белка. Электрофорез сыворотки крови проводится аккуратно, поскольку существует вероятность искажения полученных результатов из-за фибриногена. Он может прятать ненормальные белки или быть спутанным с ними.
В течение суток после сдачи пробы будет готов анализ на электрофорез белков сыворотки крови. Норма полученных показателей по категориям у взрослых людей:
- Общий белок – 63-82 г/л.
- Альбумины – 40-60 % от общего количества фракций.
- α1-глобулины – 2-5 %.
- α2-глобулины – 7-13 %.
- β-глобулины – 8-15 %
- γ-глобулины – 12-22 %.
Изменение количества любой белковой фракции в большую или меньшую сторону может свидетельствовать о развитии той или иной патологии. Для получения достоверной информации об этом необходим электрофорез белков сыворотки крови. Расшифровка результатов облегчит медицинским специалистам постановку диагноза и выбор лечения.
В самом начале при анализе полученных результатов определяют количество альбумина. Увеличение этой фракции может говорить об обезвоживании. Такое может произойти, если у больного отмечается затяжная рвота или нарушения в пищеварительной системе. Также увеличение альбумина происходит при ожогах большой площади кожного покрова.
Гораздо опаснее, если в организме снижается количество альбуминов, это может говорить о следующих патологиях:
- Поражения почек и печени.
- Патологии желудочно-кишечного тракта.
- Инфекционные процессы.
- Нарушения в деятельности сердечно-сосудистой системы.
- Кровотечения.
- Злокачественные новообразования.
- Сепсис.
- Ревматизм.
Незначительное уменьшение количества альбуминов может быть также:
- У будущих матерей.
- При превышении дозы лекарственных препаратов.
- При длительной лихорадке.
- У заядлых курильщиков.
Уменьшение количества a1-глобулинов регистрируется при недостатке α1-антитрипсина. Увеличение же отмечают при обострении воспалений в организме, нарушениях в работе печени, при тканевом распаде.
Регистрируют его при сахарном диабете, воспалительных процессах в поджелудочной железе, у новорожденных детей при желтухе, при гепатитах токсического происхождения. Свидетельствует оно и о неправильном, несбалансированном питании.
Происходит при наличии следующих заболеваний:
- Воспаления, особенно с присутствием гнойного экссудата (воспаление легких и другие процессы с наличием гноя).
- Поражения соединительной ткани (например, ревматизм).
- Злокачественные новообразования.
- Периоды восстановления после ожогов.
- Поражение почек.
Кроме того, такое явление характерно для гемолиза крови в пробирке во время проведения исследования.
Проявляется при гиперлипопротеидемии (увеличении количества липидов в крови), патологиях печени и почек. Можно обнаружить при открытой язве желудка, а также гипотиреозе (нарушение работы щитовидной железы). Снижение фракции регистрируют при гипобеталипопротеинемии (повышение в крови компонента беталипопротеин).
Эта фракция включает в свой состав иммуноглобулины. Поэтому увеличение γ-глобулинов регистрируется при сбоях в иммунитете. Обычно это происходит при различных инфекциях, развитии воспалительного процесса, изменениях ткани и ожоговых поражениях. Рост γ-глобулинов отмечают у больных хронической формой гепатита. Практически такая же картина характерна для цирроза печени. При запущенных случаях данного заболевания количество белковой фракции γ-глобулинов значительно выше показателя альбуминов. При определенных болезнях могут возникать сбои в образовании γ-глобулинов, и происходит развитие измененных протеинов в крови – парапротеинов. Для выяснения характера такого развития производится дополнительное исследование – иммуноэлектрофорез. Такая картина характерна для миеломного заболевания и патологии Вальденстрема.
Увеличение количества γ-глобулинов также присуще следующим патологиям:
- красной волчанке;
- эндотелиоме;
- ревматоидной форме артрита;
- остеосаркоме;
- хронической форме лимфолейкоза;
- кандидомикозу.
Снижение показателя γ-глобулинов подразделяют на 3 вида:
- Физиологический (характерен для детей в возрасте от трех до пяти месяцев).
- Врожденный (развивается с момента рождения).
- Идиопатический (когда причину развития установить не удается).
Вторичное снижение регистрируется при развитии заболеваний, которые вызывают истощение иммунной системы. В последнее время в медицинской практике все чаще проводится анализ на определение количества преальбуминов. Обычно такое исследование проводят больным, находящимся в реанимации.
Уменьшение количества преальбуминов очень важный и точный тест на определение недостаточности белковых структур в организме пациента. При проведении анализа на преальбумины выполняют коррекцию белкового метаболизма у таких пациентов.
Принцип проведения подобного анализа схож с технологией выполнения электрофореза сыворотки крови. Проводят его для более точной постановки диагноза или обнаружения других патологий. Кроме того такой анализ поможет выявить у больного наличие протеинурии.
Электрофорез сыворотки крови и мочи – важные методы в диагностике различных инфекционных заболеваний. Благодаря методике исследования и высокой точности они помогают определить вид патологии. Точный диагноз – верный путь к правильному лечению и полному выздоровлению.
источник
Синонимы: Белковые фракции, Протеинограмма, Serum Protein Electrophoresis, SPE, SPEP
Научный редактор: М. Меркушева, ПСПбГМУ им. акад. Павлова, лечебное дело.
Октябрь, 2018.
Одним из основных компонентов крови является белок, который состоит из фракций (альбумина и нескольких видов глобулинов), образующих определенную формулу количественного и структурного соотношения. При воспалительных (острых и хронических) процессах, а также при онкологических патологиях формула белковых фракций нарушается, что позволяет оценить физиологическое состояние организма и диагностировать ряд серьезных заболеваний.
Под действием электрического поля (на практике применяется электрофорез) белок разделяется на 5-6 фракций, которые отличаются по местоположению, подвижности, структуре и доле в общей белковой массе.
Самая главная фракция — альбумин — составляет более 40-60% объема общего белка сыворотки крови.
Другие фракции представляют собой глобулины:
К ним относятся белки острой фазы (быстрого реагирования):
- антитрипсин — блокирует протеолитические ферменты (при воспалительном процессе в легочной ткани подавляет функцию эластазы, предотвращая деградацию эластина в стенках альвеол и развитие эмфиземы легких);
- кислый гликопротеин (орозомукоид) — способствует фибриллогенезу;
- липопротеины отвечают за доставку липидов к другим клеткам;
- транспортные белки связывают и перемещают важные гормоны организма (кортизол, тироксин).
Также включают белки острой фазы:
- макроглобулин активизирует защитные процессы организма при инфекционных и воспалительных поражениях;
- гаптоглобин соединяется с гемоглобином;
- церулоплазмин определяет и связывает ионы меди, нейтрализует свободные радикалы и является окислительным ферментом для витамина С, адреналина;
- липопротеины обеспечивают перемещение жиров.
К этой группе относят белки:
- трансферрин — обеспечивает перемещение железа;
- гемопексин — препятствует потере железа, связывает гемоглобин, миоглобин, каталазу, доставляет их в печень, где происходит распад гема и связывание железа с ферритином.
- комплементы — участвуют в иммунном отклике;
- бета-липопротеины — перемещают фосфолипиды и холестерин;
- некоторые иммуноглобулины — также обеспечивают иммунную реакцию.
Фракция включает важнейшие белки иммуноглобулины разных классов (IgА, IgМ, IgЕ, IgG), которые являются антителами и отвечают за местный и общий иммунитет организма.
В результате развития острых или обострения хронических воспалительных заболеваний соотношение белковых фракций изменяется. Уменьшение количества того или иного вида белка может наблюдаться при иммунодефицитах, которые свидетельствуют о серьезных процессах в организме (аутоиммунные заболевания, ВИЧ, онкология и т.д.). Избыток зачастую свидетельствует о моноклональной гаммапатии (производство аномальных типов иммуноглобулинов). К последствиям гаммапатии можно отнести множественную миелому (рак плазматических клеток), макроглобулинемию Вальденстрема (опухоль костного мозга) и т.д. Также может возникнуть поликлональная гаммапатия (секреция аномального количества иммуноглобулинов). Результатом являются инфекционные болезни, аутоиммунные патологии, заболевания печени (например, вирусные гепатиты) и другие хронические процессы.
Исследование белковых фракций позволяет диагностировать синдром иммунодефицита, онкологические и аутоиммунные процессы.
Также врач может назначить протеинограмму в следующих случаях:
- оценка тяжести течения воспалительных или инфекционных процессов (в острой и хронической форме);
- диагностика заболеваний печени (гепатиты) и почек (нефротический синдром);
- определение продолжительности заболевания, формы (острая, хроническая), стадии, а также контроль эффективности терапии;
- диагностика моно- и поликлональных гаммапатий;
- диагностика и лечение диффузных поражений соединительной ткани, в том числе коллагенозов (ее системное разрушение);
- наблюдение пациентов с нарушенным метаболизмом, режимом питания;
- мониторинг состояния больных с синдромом мальабсорбции (нарушение пищеварения и всасывания питательных компонентов);
- подозрение на множественную миелому, характеризующуюся симптомами: хроническая слабость, лихорадка, частые переломы и смещения, ломота в костях, инфекционные процессы в хронической форме.
- При отклонениях в лабораторных анализах, позволяющих заподозрить множественную миелому: гиперкальциемии, гипоальбуминемии, лейкопении и анемии.
- При подозрении на недостаточность альфа-1-антитрипсина, болезнь Брутона и другие иммунодефициты.
Исследование белковых фракций в крови (протеинограмма) выявляют концентрацию общего белка, количественное соотношение альбуминов и глобулинов.
| Возраст пациента | Общий белок, г/л |
| До 6 месяцев | 44 – 76 |
| До 1 года | 51 – 72 |
| До 3 лет | 56 – 75 |
| До 18 лет | 60 – 80 |
| Старше 18 лет | 64 – 83 |
Референсный диапазон, используемый в лаборатории Инвитро 1 :
Нормы для белковых фракций в лаборатории Хеликс 1 :
| Компонент | Референсные значения |
| Альбумин, % | 55,8 — 66,1 % |
| Альфа-1-глобулин, % | 2,9 — 4,9 % |
| Альфа-2-глобулин, % | 7,1 — 11,8 % |
| Бета-1-глобулин, % | 4,7 — 7,2 % |
| Бета-2-глобулин, % | 3,2 — 6,5 % |
| Гамма-глобулин, % | 11,1 — 18,8 % |
Справочник Л.А.Даниловой, 2014 2 :
| Белковые фракции | Количество, % | Функции |
| Альбумины | 50 — 70 | Поддержание коллоидно-осмотического давления, резерв белков, связывание и транспорт жирных кислот, билирубина, альдостерона |
| Глобулины | 20 — 30 | |
| альфа-1-глобулины: | 3 — 6 | |
| альфа-1-гликопротеин кислый (орозомукоид) | 0,5 — 1,4 | Концентрация возрастает при воспалительных процессах |
| альфа-1-антитрипсин | 2,0 — 4,0 | Ингибитор протеолитических ферментов |
| тироксинсвязывающий белок | 0,01 — 0,02 | Связывает и транспортирует тироксин |
| ретинолсвязывающий белок | 0,03 — 0,06 | Транспорт ретинола (витамин А) |
| транскортин | 0,03 — 0,035 | Связывает и транспортирует кортизол и кортикостерон |
| альфа-2-глобулины: | ||
| церулоплазмин | 9 — 15 | Транспорт меди |
| гаптоглобин | Связывает гемоглобин | |
| альфа-2-макроглобулин | Ингибитор эдопептидаз | |
| бета-глобулины: | ||
| трансферрин | 8 — 18 | Транспортирует железо |
| гемопексин | Связывание гема | |
| бета-липопротеины (ЛПНП) | Транспорт липидов | |
| С-реактивный белок | Появляется при воспалительных процессах | |
| гамма-глобулины: | Антитела | |
| IgG | 15—25 | Специфическая гуморальная защита; активизирует систему комплемента |
| IgM | Участвует в первичном иммунном ответе | |
| IgA | Препятствует адгезии и адсорбции микробов на слизистые оболочки | |
| IgE | Участвует в противопаразитарном иммунитете и в аллергических реакциях | |
| IgD | В-клеточные рецепторы | |
Факторы влияния на результат
- Экспериментальные исследования показывают, что даже умеренный психологический стресс небольшой продолжительности может привести к значимым изменениям белковых фракций 3 .
- Гемолиз (искусственное или природное разрушение эритроцитов) может увеличить количество бета-глобулинов;
- Лечение пенициллином приводит к расщеплению альбуминов, что снижает их концентрацию в общем белке;
- Исследование с радиоконтрастными компонентами (ложный результат);
- Гемодиализ (метод внепочечного очищения крови) препятствует интерпретации теста;
- Плазмаферез (очищение крови от токсинов) снижает количество гамма-глобулинов;
- Наличие множественной миеломы (в 10% случаев соотношение белковых фракций остается в нормальных пределах);
- Нарушение правил подготовки тесту и процедуры забора крови.
| Повышение значений | Понижение значений |
| Альбумин | |
|
|
| Альфа-глобулины | |
|
|
| Бета-глобулины | |
|
|
| Гамма-глобулины | |
|
|
Расшифровку результата анализа на белковые фракции может проводить врач-гематолог, а также онколог, терапевт, хирург и т.д.
Биоматериал для исследования – сыворотка венозной крови.
Метод забора – венепункция локтевой вены.
Время забора крови – утренние часы (до 11.00).
Обязательное требование – процедура проводится строго натощак!
Дополнительные требования к подготовке
- За 2 недели до теста необходимо исключить прием следующих лекарств:
- оральные контрацептивы;
- фенитоин;
- гормоны (тестостерон, эстроген, андрогены);
- аспарагиназа;
- глюкокортикоиды;
За 3 дня до теста нельзя менять меню и режим питания (запрещены диеты, голодания, посты, переход на вегетарианство и т.д.);
Накануне венепункции исключить из рациона жирные, копченые и острые продукты, жареные блюда, алкоголь и энергетики;
В день анализа можно пить только воду без газа;
За 1-3 часа до забора крови не рекомендуется курить.
Важно! Лечащему врачу необходимо заранее сообщить о текущем или недавно законченном приеме каких-либо лекарственных препаратов, витаминов, биологически активных добавок (с указанием их названия, дозировок, продолжительности лечения).
- 1. Данные лабораторий Инвитро и Хеликс.
- 2. Л.А.Данилова, д.м.н., проф. Анализы крови, мочи и других биологических жидкостей человека в различные возрастные периоды, — СпецЛит, 2014г.
- 3. Van Hunsel F. The influence of psychological stress on total serum protein and patterns obtained in serum protein electrophoresis. — Psychological medicine, Mar, 1998.
- 4. Sherilyn Alvaran Tuazon, MD. Serum Protein Electrophoresis. — Medscape, Sep, 2014.
Важно! Все материалы носят справочный характер и ни в коей мере не являются альтернативой очной консультации специалиста.
Этот сайт использует cookie-файлы для идентификации посетителей сайта: Google analytics, Yandex metrika, Google Adsense. Если для вас это неприемлемо, пожалуйста, откройте эту страницу в анонимном режиме.
источник
Определение количественных и качественных изменений основных фракций белка крови, используемое для диагностики и контроля лечения острых и хронических воспалений инфекционного и неинфекционного генеза, а также онкологических (моноклональных гаммапатий) и некоторых других заболеваний.
Синонимы английские
Serum Protein Electrophoresis (SPE, SPEP).
Электрофорез на пластинках с агарозным гелем.
Г/л (грамм на литр), % (процент).
Какой биоматериал можно использовать для исследования?
Как правильно подготовиться к исследованию?
- Не принимать пищу в течение 12 часов до исследования.
- Исключить физическое и эмоциональное перенапряжение и не курить в течение 30 минут до исследования.
Общая информация об исследовании
Общий белок сыворотки крови включает в себя альбумин и глобулины, которые в норме находятся в определенном качественном и количественном соотношении. Оно может быть оценено с помощью нескольких лабораторных методов. Электрофорез белков в агарозном геле – это метод разделения белковых молекул, основанный на различной скорости их движения в электрическом поле в зависимости от размера, заряда и формы. При разделении общего белка сыворотки крови удается выявить 5 основных фракций. При проведении электрофореза белковые фракции определяются в виде полос различной ширины с характерным, специфичным для каждого типа белка местоположением в геле. Для определения доли каждой фракции в общем количестве белка оценивают интенсивность полос. Так, например, основная белковая фракция сыворотки – это альбумин. На его долю приходится около 2/3 всего белка крови. Альбумин соответствует самой интенсивной полосе, полученной при электрофорезе белков сыворотки крови здорового человека. К другим фракциям сыворотки, выявляемым с помощью метода электрофореза, относят: альфа-1 (преимущественно альфа-1-антитрипсин), альфа-2 (альфа-2-макроглобулин и гаптоглобин), бета (трансферрин и С3-компонент комплемента) и гамма-глобулины (иммуноглобулины). Различные острые и хронические воспалительные процессы и опухолевые заболевания сопровождаются изменением нормального соотношения белковых фракций. Отсутствие какой-либо полосы может указывать на дефицит белка, что наблюдается при иммунодефицитах или недостаточности альфа-1-антитрипсина. Избыток какого-либо белка сопровождается увеличением интенсивности соответствующей полосы, что наиболее часто наблюдается при различных гаммапатиях. Результат электрофоретического разделения белков может быть представлен графически, при этом каждая фракция характеризуется определенной высотой, отражающей ее долю в общем белке сыворотки. Патологическое увеличение доли какой-либо фракции носит название «пик», например «М-пик» при множественной миеломе.
Исследование белковых фракций играет особую роль при диагностике моноклональных гаммапатий. В эту группу заболеваний входят множественная миелома, моноклональная гаммапатия неясного генеза, макроглобулинемия Вальденстрема и некоторые другие состояния. Эти заболевания характеризуются клональной пролиферацией В-лимфоцитов или плазматических клеток, при которой происходит бесконтрольная выработка одного вида (одного идиотипа) иммуноглобулинов. При разделении сывороточного белка пациентов с моноклональной гаммапатией с помощью электрофореза наблюдаются характерные изменения – появление узкой интенсивной полосы в зоне гамма-глобулинов, которая называется М-пик, или М-белок. М-пик может отражать гиперпродукцию любого иммуноглобулина (как IgG при множественной миеломе, так и IgM при макроглобулинемии Вальденстрема и IgA при моноклональной гаммапатии неясного генеза). Важно отметить, что метод электрофореза в агарозном геле не позволяет дифференцировать различные классы иммуноглобулинов между собой. Для этой цели используют иммуноэлектрофорез. Кроме того, данное исследование позволяет дать приблизительную оценку количества патологического иммуноглобулина. В связи с этим исследование не показано для дифференциальной диагностики множественной миеломы и моноклональной гаммапатии неясного генеза, так как она требует более точного измерения количества М-белка. С другой стороны, если диагноз «множественная миелома» был верифицирован, метод электрофореза в агарозном геле может быть использован для оценки динамики М-белка при контроле лечения. Следует отметить, что у 10 % пациентов с множественной миеломой нет никаких отклонений в протеинограмме. Таким образом, нормальная протеинограмма, полученная с помощью электрофореза в агарозном геле, не позволяет полностью исключить это заболевание.
Другим примером гаммапатии, выявляемой с помощью электрофореза, является ее поликлональная разновидность. Она характеризуется гиперпродукцией различных видов (различных идиотипов) иммуноглобулинов, что определяется как однородное увеличение интенсивности полосы гамма-глобулинов при отсутствии каких-либо пиков. Поликлональная гаммапатия наблюдается при многих хронических воспалительных заболеваниях (инфекционных и аутоиммунных), а также при патологии печени (вирусных гепатитах).
Исследование белковых фракций сыворотки крови используют для диагностики различных синдромов иммунодефицита. Примером может послужить агаммаглобулинемия Брутона, при которой снижается концентрация всех классов иммуноглобулинов. Электрофорез белков сыворотки пациента с болезнью Брутона характеризуется отсутствием или крайне низкой интенсивностью полосы гамма-глобулинов. Низкая интенсивность альфа-1-полосы – характерный диагностический признак недостаточности альфа-1-антитрипсина.
Широкий спектр состояний, при которых наблюдаются качественные и количественные изменения протеинограммы, включает самые разные заболевания (от хронической сердечной недостаточности до вирусных гепатитов). Несмотря на наличие некоторых типичных отклонений протеинограммы, позволяющих в ряде случаев с определенной уверенностью диагностировать заболевание, обычно результат электрофореза белков сыворотки не может служить однозначным критерием постановки диагноза. Поэтому интерпретацию исследования белковых фракций крови проводят с учетом дополнительных клинических, лабораторных и инструментальных данных.
Для чего используется исследование?
- Для оценки качественного и количественного соотношения основных белковых фракций у пациентов с острыми и хроническими инфекционными заболеваниями, аутоиммунными состояниями и некоторыми болезнями печени (хронические вирусные гепатиты) и почек (нефротический синдром).
- Для диагностики и контроля лечения моноклональных гаммапатий (множественной миеломы и моноклональной гаммапатии неясного генеза).
- Для диагностики синдромов иммунодефицита (агаммаглобулинемии Брутона).
Когда назначается исследование?
- При обследовании пациента с острыми или хроническими инфекционными заболеваниями, аутоиммунными состояниями и некоторыми болезнями печени (хронические вирусные гепатиты) и почек (нефротический синдром).
- При симптомах множественной миеломы: патологических переломах или болях в костях, немотивированной слабости, персистирующей лихорадки, рецидивирующих инфекционных заболеваниях.
- При отклонениях в других лабораторных анализах, позволяющих заподозрить множественную миелому: гиперкальциемии, гипоальбуминемии, лейкопении и анемии.
- При подозрении на недостаточность альфа-1-антитрипсина, болезнь Брутона и другие иммунодефициты.
источник
Исследование белковых фракций в крови (протеинограмма) – биохимический анализ, направленный на определение процентного соотношения альбуминов и глобулинов в плазме. Анализ на белковые фракции может проводиться в сочетании с общим протеином крови, протромбиновым временем, трансаминазами. Протеинограмма находит применение в диагностике и динамическом наблюдении за ходом лечения системных заболеваний соединительной ткани, острых и хронических воспалительных процессов, болезней крови, состояний, связанных с иммунодефицитом. Для фракционирования белков используется сыворотка венозной крови. Анализ производится методом электрофореза. В ходе исследования выделяют 5 фракций: альбумин, альфа-1-глобулин, альфа-2-глобулин, бета-глобулин, гамма-глобулин. Определяют их количественное содержание (в г/л) и соотношение (в %%). Продолжительность исследования составляет от 1 до 3 рабочих дней.
Исследование белковых фракций в крови (протеинограмма) – биохимический анализ, направленный на определение процентного соотношения альбуминов и глобулинов в плазме. Анализ на белковые фракции может проводиться в сочетании с общим протеином крови, протромбиновым временем, трансаминазами. Протеинограмма находит применение в диагностике и динамическом наблюдении за ходом лечения системных заболеваний соединительной ткани, острых и хронических воспалительных процессов, болезней крови, состояний, связанных с иммунодефицитом. Для фракционирования белков используется сыворотка венозной крови. Анализ производится методом электрофореза. В ходе исследования выделяют 5 фракций: альбумин, альфа-1-глобулин, альфа-2-глобулин, бета-глобулин, гамма-глобулин. Определяют их количественное содержание (в г/л) и соотношение (в %%). Продолжительность исследования составляет от 1 до 3 рабочих дней.
Большая часть протеинов крови представлена альбуминами — их содержание в плазме варьирует от 55 до 65%. Оставшаяся часть белков приходится на фракцию глобулинов. Синтез альбуминов, альфа- и бета-глобулинов происходит в клетках печени. Значительная доля бета- и гамма-глобулинов вырабатывается в костном мозге и лимфатической ткани. Если процентное соотношение компонентов белка отклоняется от нормальных значений, развивается диспротеинемия. При этом уровень общего белка может оставаться неизменным.
Главная роль сывороточного альбумина — сохранение коллоидно-осмотического давления плазмы на постоянном уровне, распределение воды между кровеносными сосудами и интерстициальным пространством. Альбумины являются переносчиками желчных пигментов, билирубина, лекарственных веществ и некоторых гормонов.
Глобулины делятся на 4 основные фракции. Альфа-1-глобулин в значительной степени представлен альфа-1-антитрипсином, который выполняет функцию ингибирования протеаз – трипсина, химотрипсина и эластазы. В состав альфа-1-глобулина входят альфа-кислый гликопротеин, участвующий в образовании новых фибрилл в зоне воспаления, и белки, транспортирующие жиры и гормоны.
Альфа-2-глобулин включает в себя острофазовые белки: альфа-2-макроглобулин, гаптоглобин, церулоплазмин и транспортный белок аполипопротеин В. Альфа-2-макроглобулин — это белок-модулятор воспалительных и иммунных реакций, участвует в системе свертывания крови, является неспецифическим маркером фиброза печени. Гаптоглобин образует соединение со свободным гемоглобином при разрушении эритроцитов, тем самым препятствует его выведению из организма; доказана роль этого глобулина в активизации лимфоцитов в очаге воспаления. Церулоплазмин — это белок, характеризующийся высокой антиоксидантной способностью. Его ведущей ролью является окисление двухвалентного железа в безопасное трехвалентное. Церулоплазмин содержит 90% всей меди организма.
Бета-глобулин преимущественно состоит из белка-переносчика железа – трансферрина. В состав глобулина входят также бета-липопротеины, транспортирующие холестерин и фосфолипиды; иммуноглобулины и компоненты комплемента, участвующие в формировании гуморального и клеточного иммунитета. Гамма-глобулин состоит из совокупности иммуноглобулинов – IgG, IgM, IgA, IgE. Эти соединения являются антителами, отвечающими в большей части за гуморальный иммунитет. Их основная функция — защита организма от инфекционных агентов.
Исследование белковых фракций применяется в ревматологии для диагностики системных заболеваний соединительной ткани, определения степени активности заболеваний и эффективности проводимой терапии. Иммунологи и инфекционисты используют результаты анализа для оценки способности иммунной системы адекватно реагировать на экзогенные и эндогенные антигены, степени тяжести воспалительного процесса. В гастроэнтерологии фракционирование белков в крови проводят для диагностики и мониторинга заболеваний печени и кишечника, определения уровня печеночной недостаточности и степени выраженности синдрома нарушенного кишечного всасывания.
Анализ на белковые фракции назначают в ходе второго этапа комплексного обследования по результатам выявленных отклонений в клинических и биохимических показателях. Проведение анализа показано при патологических переломах костей, повышенном кальции в крови, анемии. Такие симптомы могут говорить о развитии остеопороза, связанного с накоплением парапротеина в костях при миеломе. Протеинограмму назначают при отеках и выраженной протеинурии для исключения нефротического синдрома вследствие патологии гепаторенальной системы, развития гипо- и диспротеинемии.
Исследование белковых фракций показано при необъяснимой слабости, продолжительной лихорадке, частых простудных заболеваниях. Эти симптомы появляются вследствие уменьшения уровня глобулиновой фракции в плазме и развития иммунодефицитного состояния. Анализ проводится с целью дифференциальной диагностики заболеваний печени и почек, врожденной недостаточности отдельных фракций протеина, эндокринных заболеваний.
После рентгенологического обследования с контрастированием, процедур гемодиализа и плазмафереза требуется недельная отсрочка в проведении исследования.
Подготовку к исследованию белковых фракций в крови необходимо начинать заблаговременно. За несколько недель до планируемого анализа отменяют прием препаратов, снижающих холестерин. Ориентировочно за трое суток до исследования не следует заниматься тяжелой физической работой и употреблять спиртные напитки. Перерыв между забором крови и последним приемом пищи должен составлять минимум 8-10 часов. За 1 час до непосредственной сдачи анализа нельзя курить. Взятие крови производится в первой половине дня.
Кровь из периферической вены забирают одноразовым шприцом или с использованием вакуумной системы – вакутайнера. Пробирку с кровью маркируют, информацию о пациенте вносят в обычный или электронный журнал. Промаркированные емкости передают курьеру в спецконтейнере для транспортировки в медлабораторию. Имеется множество способов фракционирования протеинов в крови: осаждение нейтральными солями, иммунологический, седиментационный анализ, хромография, гель-фильтрация и электрофоретический. В настоящий момент электрофорез белков на пластинах с агаровым гелем получил наибольшее распространение.
Принцип метода основан на разъединении макромолекул белка, отличающихся между собой молекулярной массой, конфигурацией и электрическим зарядом. Исследуемый материал вносят в лунку, находящуюся у края геля. В лунку добавляют заряженный краситель и начинают пускать электроток. Небольшие по массе и конфигурации молекулы двигаются стремительнее и дальше. Постепенно весь материал с красителем распределяется зонами по всей длине и достигает конца пластины. Каждой зоне соответствует своя фракция белка. По насыщенности окрашивания полос судят о концентрации белковых молекул.
Определение белковых фракций в крови является высокотехнологическим и трудоёмким анализом, требующим особой подготовки врача-лаборанта. Срок выполнения исследования — от 1 до 3 дней, зависит от оснащённости и загруженности лаборатории.
Нормальные значения белковых фракций могут несколько отличаться в разных лабораториях. Поэтому полученный результат необходимо сравнивать с показателями, указанными на бланке. Единицей измерения является % (процент). У взрослых референсные значения имеют следующие диапазоны: альбумин — 55-65, альфа-1-глобулин — 2,5-5, альфа-2-глобулин – 6-12, бета-глобулин – 8-15, гамма-глобулин – 11-21%. По итогам анализа определяют отношение альбуминов к глобулинам, так называемый альбумин-глобулиновый коэффициент. В норме у здорового человека коэффициент равен 1,5-2,3.
У детей уровень глобулинов несколько ниже, чем у взрослых. Во время III триместра беременности отмечается физиологическое снижение альбуминов и гамма-глобулинов, а фракции альфа-1, альфа-2 и бета–глобулинов, наоборот, возрастают. Снижение альбумина связано с усиленным его использованием для роста и развития плода. Уменьшение уровня гамма-глобулинов является компенсаторной реакцией, которая предотвращает развитие иммунной реакции будущей матери на чужеродные ткани плода.
Альбумин. Повышение альбуминов в крови возможно при состояниях, сопровождающихся потерей жидкости: рвотах, поносах, длительной лихорадке с обильным потоотделением. Причиной относительного повышения альбумина в крови в этих случаях является снижение массы циркулирующей крови. Концентрация альбумина увеличивается при обширных ожогах и тяжелых травмах, сопровождающихся шоком. Генез повышения протеина тот же.
Альфа-1-глобулин. Показатель повышается при остром воспалении (бронхопневмонии, холецистите), ревматических и инфекционных болезнях. Причиной является рост уровня альфа-1-антитрипсина и альфа-1 кислого гликопротеина, которые вырабатываются организмом для моделирования местного иммунного ответа. Концентрация альфа-1-глобулина увеличивается при циррозе печени, лимфогранулематозе, беременности с патологией плода.
Альфа-2-глобулин. Уровень фракции повышается при нефротическом синдроме. Это связано с развитием компенсаторного механизма, выражающегося в ускоренном синтезе белка в качестве ответа на его усиленное выделение почками. Увеличение концентрации альфа-2-глобулина отмечается при хронических заболеваниях печени, инфаркте миокарда, системных заболеваниях соединительной ткани, неопластических процессах. Причиной роста показателя является повышение выработки альфа-2-макроглобулина, гаптоглобина и церулоплазмина, которые участвуют в иммунных и воспалительных реакциях.
Бета-глобулин. Увеличение уровня бета-глобулина происходит при острых воспалительных заболеваниях, гломерулонефрите, ревматоидном артрите. Причиной является повышенное образование иммуноглобулинов и активация комплементарной системы, участвующих в клеточном и гуморальном иммунитете. Рост бета-глобулина при железодефицитной анемии связан с ускоренным синтезом трансферрина в ответ на снижение концентрации железа в организме. Уровень бета-глобулина возрастает при наследственных и приобретенных гиперлипопротеинемиях. Это обусловлено увеличенной нагрузкой на транспортные белки — бета-липопротеины, которые являются переносчиками холестерина и фосфолипидов.
Гамма-глобулин. Повышение фракции гамма-глобулина отмечается при хронических инфекциях, глистных инвазиях, дерматомиозите, склеродермии. Причиной является формирование В-клеточного иммунитета, сопровождающегося ростом выработки иммуноглобулинов класса G и Е. Уровень показателя возрастает при макроглубулинемии Вальденстрема, миеломе. Это обусловлено синтезом огромной массы патологических белков.
Альбумин. Снижение концентрации альбумина в крови сопровождает диабетическую нефропатию, нефротический синдром. Это связано с повышенным выделением белка с мочой через поврежденные почечные канальцы. Причинами гипоальбуминемии при гепатитах и циррозах печени является угнетение синтеза альбуминов гепатоцитами. Снижение уровня альбумина отмечается при энтероколитах и панкреатитах. При этих состояниях всасывание белков, поступающих с пищей, замедляется. Неопластические процессы, гипертиреоз, продолжительная терапия кортикостероидами снижают концентрацию альбумина вследствие быстрого разрушения белковых соединений.
Альфа-1-глобулин. Снижение уровня альфа-1-глобулина отмечается у больных с тяжелой хронической обструктивной болезнью легких, бронхиальной астмой, эмфиземой. Причиной является врожденная недостаточность альфа-1-антитрипсина. Уровень фракции уменьшается при острых вирусных гепатитах по причине массивного поражения печени и нарушения ее белковосинтетической функции.
Альфа-2-глобулин. Снижение уровня альфа-2-глобулина наблюдается при заболеваниях, сопровождающихся внутрисосудистым гемолизом или повышенным высвобождением гемоглобина. К ним относятся аутоиммунные гемолитические анемии, малярия, посттрансфузионные гемолизы. Это связано с тем, что уровень гаптоглобина быстро истощается за счет связывания с высокотоксичным свободным гемоглобином. Концентрация альфа-2-глобулина уменьшается при панкреатитах, ожогах, лечении альтеплазой и стрептокиназой. Причиной является быстрое удаление альфа-2-макроглобулина с протеолитическими ферментами.
Бета-глобулин. Падение концентрации бета-глобулина в крови происходит при циррозе печени за счет угнетения синтеза этого белка печеночными клетками. Снижение показателя отмечается при состояниях, связанных с перегрузкой железом, например при частых переливаниях крови или гемахроматозе. Причиной является усиленное расходование белка трансферрина, участвующего в транспортировке железа в костный мозг и печень. Снижение уровня бета-глобулина в крови обнаруживается при злокачественных опухолях, обширных ожогах и травмах, что обусловлено быстрым распадом белка в организме.
Гамма-глобулин. Сниженный уровень гамма-глобулина отмечается при наследственных и приобретенных иммунодефицитных состояниях, таких как болезнь Брутона, лимфосаркома, лимфогранулематоз. При этих состояниях гамма-глобулины не вырабатываются совсем, или в организме резко уменьшается их синтез.
Результаты анализа крови на белковые фракции очень сложны для интерпретации. Они не могут быть использованы для самодиагностики и лечения. Точный диагноз может поставить только врач в совокупности с данными жалоб и анамнеза пациента, другими анализами и инструментальными методами обследования. После установления причины и вида диспротеинемии специалист определяется с тактикой лечения и рекомендациями, которые необходимо неукоснительно соблюдать.
источник
Исследование белковых фракций (протеинограмма) сыворотки крови и лабораторные исследования, опирающиеся на протеинограмму, нашли разнообразное применение в диагностике заболеваний. Следует заметить, что потенциал протеинограмммы недостаточно используется специалистами и до сих пор не раскрыт полностью.
Основой протеинограмммы является разделение биологических жидкостей, содержащихся в организме человека, на составляющие с помощью электрофореза — метода, основанного на различной подвижности белков в электрическом поле.. Белковые фракции преимущественно определяют в сыворотке крови, хотя в отдельных случаях можно использовать мочу и спинномозговую жидкость.
Исследование отдельных белков сыворотки крови даёт больше информации, чем определение только общего белка или альбумина. Однако следует понимать, что исследование на белковые фракции позволяет судить о избытке или дефиците белка, которые характерны для некоторых болезней, только в самой общей форме.
В клинических лабораториях для разделения белковых фракций используют агарозный гель, а отдельные фракции проявляют красителем (Amido black). Кроме агарозного геля для протеинограмммы также используют среды на основе целлюлозы (ацетата целлюлозы). Также может быть применен современный метод – капиллярный зональный электрофорез, который фактически не нуждается в твердой или гелеобразной среде, а перемещение ионов происходит в водном буфере. Для определения фракций в капиллярном электрофорезе применяют поглощения света в ультрафиолетовом диапазоне или мощный лазер с последующей фиксацией люминесценции.
В электрическом поле аппарата для электрофореза отрицательно заряженные протеины перемещаются по агарозному гелю к положительно заряженному электроду (аноду) и разделяются по своему заряду. Чем больше заряд, тем ближе к аноду будет находиться фракция. При электрофорезе белков они разделяются на две основные группы: альбумины (50-70% всей массы белков) и глобулины (у здоровых лиц — преимущественно иммуноглобулин G или сокращенно IgG).
Альбумин обладает наибольшим отрицательным зарядом, поэтому мигрирует ближе всего к аноду, по сравнению с глобулинами. В зоне электрофореза на геле можно выделить пять различных полос: преальбумины, альбумины, и глобулины — альфа-1, альфа-2, бета и гамма. Иногда бета-глобулины можно разделить на отдельные подфракции: бета-1 и бета-2. Иммуноглобулины (IgM, IgG, IgD и IgE) находятся в гамма-полосе. Электрофорез высокого разрешения позволяет определять большое количество отдельных белков: преальбумин, α1-липопротеин, липопротеины высокой и низкой плотности, α1-кислый гликопротеин, α1-антихимотрипсин, церулоплазмин и т.д.
Электрофорез с иммунофиксацией является расширением обычного электрофореза, в котором сначала разделяют белки под действием электрического поля, а затем обрабатываются антителам, специфическим для определенных антигенов, с целью идентификации компонентов каждой полосы. Этот способ применяется для определения изотипов тяжелых (IgM, IgG, IgD или IgE) и легких (каппа или лямбда) цепей, для идентификации специфических парапротеинов.
Усредненные диапазоны нормы белковые фракции сыворотки крови (протеинограммы) для взрослых
Фракция Содержание белковых фракций, % Преальбумины 2-7 Альбумины 52-65 Альфа-1-глобулины 2,5-5 Альфа-2-глобулины 7-13 Бета-глобулины 8-14 Гамма-глобулины 12-22 Точные диапазоны нормы зависят от метода, использованного для проведения исследования.
Диапазоны нормы протеинограммы для детей (исследование капиллярным электрофорезом)
Возраст Альбумин Альфа-1-глобулины Альфа-2-глобулины Бета-глобулины Гамма-глобулины 1-2 54,7-70,4 4,2-8,5 7,0-15,6 7,5-11,6 4,7-16,0 3-4 53,9-70,4 4,8-8,1 7,6-15,2 7,4-11,6 7,1-17,8 5-9 52,6-66,3 4,2-7,6 7,4-13,5 7,9-11,3 8,5-18,7 10-14 54,1-69,1 4,4-8,0 6,8-11,4 8,5-12,9 8,8-17,6 В качестве диагностического теста, протеинограмма имеет целый ряд приложений. Она особенно полезна при повышении уровня сывороточного иммуноглобулина для различения типа роста: моноклонального или поликлонального. Классическое применение электрофореза сывороточного белка заключается в диагностике пролиферативных заболеваний плазматических клеток (плазмоциты – клетки, которые синтезируют антитела, конечный этап развития В-лимфоцита), в которых производится избыточное количество моноклональных иммуноглобулинов. И наоборот, выявление поликлонального увеличение иммуноглобулина дает основания для проведения дальнейших тестов с целью выявления воспалительных заболеваний – инфекции, аутоиммунного заболевания или, реже, злокачественного новообразования.
Протеинограмма может быть полезным инструментом в случаях хронических аномалий белкового состава крови, например при постоянно повышенном уровне иммуноглобулинов. В ревматологии определение белковых фракций крови особенно полезно при исследовании общих воспалительных состояний. Также это исследование может быть назначен при диагностировании первичного амилоидоза.
Протеинограмма мочи также полезна для исследования протеинурия и определении, где именно происходит потеря белка – в клубочках (гломерулах) или канальцах (тубуларах). При клубочковом заболевании почек в мочу попадают крупные белки; следовательно, на протеинограмме будет увеличен уровень альбумина. Напротив, следствием повреждения аппарата канальцев является неэффективная реабсорбция белков с низким молекулярным весом, что приводит к увеличению белковых фракций альфа-1 и бета-2.
Интересным применения электрофореза белков является определение белковых фракций спинномозговой жидкости при диагностировании рассеянного склероза. Олигоклональные полосы IgG (две или более), найденные на электрофорезе белков спинномозговой жидкости является дополнительным критерием диагноза рассеянный склероз, хотя и не специфическими, поскольку они могут быть найдены при других воспалительных и аутоиммунных неврологических расстройствах.
Значение изменения отдельных белковых фракций
Фракция альбуминов. Увеличение содержания альбуминов наблюдается крайне редко. Основные причины уменьшения содержания альбуминов (гипоальбуминемий) приведены в описании исследования «Альбумин (сыворотка крови)».
Фракция альфа-глобулинов. Увеличение содержания альфа-глобулинов отражает интенсивность реакции организма на воспалительный процесс, особенно в его острых стадиях. Различают альфа-1-глобулины (альфа-1-антитрипсин, альфа-1-липопротеид, кислый альфа-1-гликопротеид) и альфа-2-глобулины (альфа-2-макроглобулин, гаптоглобин, аполипопротеины А, В, С, церулоплазмин).
- Альфа-1-глобулины:увеличение фракции наблюдается при различных воспалительных процессах: острых, подострых и обострении хронических, а также при поражении печени; всех процессах распада тканей организма или интенсивном делении клеток. Снижение фракции альфа-1-глобулинов наблюдается при недостатке альфа-1-антитрипсина, гипо-альфа-1-липопротеидемии.
- Альфа-2-глобулины:увеличение фракции наблюдается при всех видах острых воспалительных процессов, особенно с выраженным выделением жидкости в полости тела или гнойным характером (пневмония, эмпиема плевры, другие виды гнойных процессов); заболеваниях соединительной ткани (коллагенозы, аутоиммунные заболевания, ревматические заболевания); злокачественных опухолях; в стадии восстановления после ожогов; нефротическом синдроме. Снижение фракции альфа-2-глобулинов наблюдается при сахарном диабете, изредка при панкреатите, токсических гепатитах и врожденной желтухе новорожденных.
Фракция бета-глобулинов. Бета-глобулины включают в себя трансферрин, гемопексин, иммуноглобулины и липопротеиды. Увеличение фракции бета-глобулинов выявляют при первичных и вторичных гиперлипопротеидемиях, заболеваниях печени, нефротическом синдроме, кровоточащей язве желудка, гипотиреозе. Пониженные величины содержания бета-глобулинов выявляются при гипо-бета-липопротеинемии.
Фракция гамма-глобулинов. Эта фракция содержит иммуноглобулины G, А, М, D, Е. Повышение содержания гамма-глобулинов наблюдается при реакции системы иммунитета, когда происходит выработка антител и аутоантител: при вирусных и бактериальных инфекциях, воспалении, коллагенозе, разрушении тканей и ожогах.
При активных гепатитах и циррозе печени наблюдается значительное повышение содержания гамма-глобулинов (у 88–92 % больных хроническим активным гепатитом). Плохим признаком при циррозе печени считают превышение содержания гамма-глобулинов над содержанием альбуминов.
Также, повышение содержания в крови гамма-глобулинов, может сопровождать следующие заболевания: ревматоидный артрит, системная красная волчанка, хронический лимфолейкоз, эндотелиомы, остеосаркомы, кандидомикоз.
Уменьшение содержания гамма-глобулинов бывает физиологическим (у детей в возрасте 3–5 мес), которое легко проходит, а также врожденным. Патологическими причинами уменьшения этой фракции могут быть многочисленные заболевания и состояния, приводящие к истощению иммунной системы и уменьшению уровня иммунного ответа организма.
При некоторых заболеваниях могут наступить нарушения при образовании гамма-глобулинов, и в крови появляются «неправильные» патологические протеины – парапротеины, которые обнаруживаются при проведении протеинограммы. Такие изменения отмечаются при миеломной болезни, болезни Вальденстрема.
Возникает вопрос — какие меры нужно принять, если результаты протеинограмммы отличаются от нормальных? Все зависит от степени изменений и от фракции, где они обнаружены. Если результаты намекают на возможное пролиферативное заболевания плазматических клеток (например множественную миелому), то немедленные действия крайне важны для сохранения здоровья пациента. В таком случае необходимо определить суммарные иммуноглобулины (как минимум – IgG, IgM и IgA), β2-микроглобулин, содержание свободных легких цепей иммуноглобулинов, полный клинический анализ крови с СОЭ включительно, кальций сыворотки крови, мочевину и креатинин. На базе этих и других исследований гематолог выставляет диагноз.
источник