Меню Рубрики

Альфа 1 антитрипсин в кале где сдать

Альфа-1-антитрипсин (ААТ) – это белок, производимый печенью и высвобождаемый в кровяное русло. Он принимает участие в инактивации нескольких ферментов, но главная его функция – защита легких от эластазы. Основной компонент альфа-1-фракции белков сыворотки крови. Вырабатывается преимущественно клетками печени, но также кишечными макрофагами, моноцитами и эпителиальными клетками. Основной ингибитор сериновых протеаз. Является главным ингибитором эластазы нейтрофилов и высвобождается при воспалительных процессах для снижения активности этого фермента в участках воспаления, также ингибирует и другие сериновые протеазы. Показатель при диагностике заболеваний тонкого и толстого кишечника.

Alpha-1-Antitrypsin, Feces, A1AT, AAT.

Иммуноферментный анализ (ИФА).

Какой биоматериал можно использовать для исследования?

Как правильно подготовиться к исследованию?

  • Исключить прием слабительных препаратов, введение ректальных свечей, масел, ограничить (по согласованию с врачом) прием медикаментов, влияющих на перистальтику кишечника (белладонна, пилокарпин и др.), и препаратов, влияющих на окраску кала (железо, висмут, сернокислый барий), в течение 72 часов до сбора кала.

Общая информация об исследовании

Альфа-1-антитрипсин – белок, который вырабатывается печенью. Он помогает организму в инактивации ферментов, при этом основная его функция состоит в защите легких от эластазы – она производится нейтрофилами в ответ на повреждения и воспаления. Эластаза расщепляет белки, которые затем перерабатываются организмом и удаляются. Если ее активность не контролируется альфа-1-антитрипсином, она начинает разрушать ткани легких.

Синтез альфа-1-антитрипсина регулируется двумя копиями гена протеазного ингибитора серпина-1. Это так называемый кодоминантный ген, то есть каждая копия гена серпина-1 отвечает за образование половины гена альфа-1-антитрипсина. При изменениях или мутациях одной или обеих копий гена образуется меньшее количество альфа-1-антитрипсина либо его дисфункциональная разновидность. Если в результате этого продукция альфа-1-антитрипсина падает более чем на 30 % ниже нормы, то наступает расстройство, называемое дефицитом альфа-1-антитрипсина. При этом повышается риск возникновения эмфиземы, а также болезней легких в начале полового созревания. Курение и регулярный контакт с дымом и пылью ускоряют развитие болезни и усложняют ее течение из-за повреждения легких.

Дисфункциональный альфа-1-антитрипсин откладывается в клетках печени, производящих его. По мере накопления дефектный альфа-1-антитрипсин образует аномальные белковые цепи, которые начинают разрушать клетки и повреждать печень. Около 10 % больных, подверженных альфа-1-антитрипсиновой недостаточности, страдали от желтухи, будучи еще младенцами. Большинство из них поправляется, однако в тяжелых случаях больным детям для выживания требуется пересадка печени. В настоящее время альфа-1-антитрипсиновая недостаточность является наиболее распространенной болезнью печени в педиатрии.

Количество производимого альфа-1-антитрипсина и его активность зависят от типа унаследованной мутации. Несмотря на то что ген серпин-1 есть более чем в 75 аллелях, лишь несколько из них наиболее распространены. Чаще других встречаются дефектные формы гена S и Z. Существуют различные варианты их наследования.

  • Одна копия М и одна копия S или Z (MS или MZ). В этом случае количество альфа-1-антитрипсина хотя и пониженное, но достаточное для защиты организма. Пациенты с таким сочетанием генов являются носителями болезни и могут передать ее по наследству своим детям.
  • Две копии S (SS) обычно не приводят к клинически выраженному функциональному дефициту антитрипсина либо обуславливают лишь умеренное уменьшение его синтеза (образуют около 60 % необходимого альфа-1-антитрипсина).
  • Одна копия S и одна Z (SZ) повышают риск возникновения эмфиземы (образуется около 40 % альфа-1-антитрипсина от нормального количества).
  • Две копии Z (ZZ) являются причиной наиболее тяжелой формой болезни (образуется лишь около 10 % необходимого альфа-1-антитрипсина). Если такой вариант наследования сочетается с наследованием двух редких копий гена серпина-1, то возникает так называемая нулевая разновидность гена, при которой альфа-1-антитрипсин не образуется совсем.

Для определения уровня альфа-1-антитрипсина, а также для выяснения, какие аллели гена серпина-1 имеются у пациента, применяют следующие методики.

  • Анализ на альфа-1-антитрипсин выявляет уровень этого белка в организме.
  • Определение фенотипа генов, ответственных за синтез альфа-1-антитрипсина, позволяет выявить образующиеся формы белка альфа-1-антитрипсина и сравнить их с известными изоформами.
  • Анализ ДНК-последовательности генов, связанных с образованием альфа-1-антитрипсина, помогает узнать вид мутации гена протеазного ингибитора (серпина-1). Обычно определяются только наиболее распространенные мутации (M, S, Z). Генетический анализ может применяться как для обследования больных пациентов, так и для проверки членов их семей.

При энтеропатиях, сопровождающихся потерей белка, че­рез слизистую оболочку тонкой кишки происходит потеря альфа-1-антитрипсина, альбумина и других бел­ков. В отличие от альбумина, альфа-1-антитрипсин стабилен при наличии протеолити­ческих ферментов кишечника и поджелудочной железы и выделяется в неизме­ненном виде с калом. Его используют для измерения потери белка в кишечнике. В нор­ме потеря альфа- 1 -антитрипсина составляет менее 250 мг/л.

Для чего используется исследование?

  • Для оценки потери белка в кишечнике в целях диагностики белок-теряющей энтеропатии;
  • для выявления причин продолжительной желтухи и других нарушений функции печени.

Когда назначается исследование?

  • Хроническая диарея;
  • абдоминальная боль;
  • признаки белковой недостаточности (гипопротеинемия) и отеки;
  • гипоальбуминемия с отечным синдромом;
  • анемический синдром;
  • гиповитаминоз;
  • прогрессирующее снижение веса.

источник

Взятие крови производится натощак (не менее 8 и не более 14 ч голодания). Можно пить воду без газа.

Метод исследования: Иммунотурбидиметрический.

Альфа -1 антитрипсин — глобулин, относится к группе ингибиторов сериновых протеаз. Способен инактивировать эластазу, трипсин, химотрипсин, коллагеназу, лейкоцитарные протеазы, плазмин и тромбин. Основная функция антитрипсина — защищать ткань легких от действия фермента эластазы, вырабатывающегося нейтрофилами при воспалении.

Референсные значения (вариант нормы)

Параметр Референсные значения Единицы измерения
Альфа-1-антитрипсин (A1AT) 0.9 — 2.0 г/л
Повышение значений Снижение значений
  • Острые и хронические инфекционные заболевания
  • Острые гепатиты
  • Цирроз печени (активная форма)
  • Некротические процессы
  • Состояния после операций
  • Вакцинация
  • Термические ожоги (восстановительная фаза)
  • Врожденная антитрипсиновая недостаточность
  • Вирусные гепатиты (при нарушении синтеза альфа 1 – антитрипсина в печени)
  • Эмфизема легких
  • Муковисцидоз
  • Холестазы у детей
  • Нефротический синдром
  • Термические ожоги (острая фаза)
  • Гастроэнтеропатии с потерей белка
  • Респираторный дистресс-синдром
  • Острый панкреатит
  • Коагулопатия

Дефицит альфа-1 антитрипсина — аутосомно-рецессивное наследственное метаболическое заболевание. Количество вырабатываемого антитрипсина и его активность зависит от типа мутации. Выраженная недостаточность альфа-1 антитрипсина может проявляться гепатитом новорожденных, циррозом печени в детском возрасте, заболеваниями легких с развитием эмфиземы у молодых людей 20-30 лет (ювенильная базальная эмфизема легких). При незначительном дефиците альфа-1 антитрипсина у пациентов часто диагностируются хронические обструктивные болезни легких, эмфизема. Симптомы проявляются у курильщиков в возрасте 30-40 лет, у некурящих — на 10-15 лет позже.

Увеличение содержания альфа-1 антитрипсина отмечается в острую фазу воспаления.

Клинические проявления заболеваний печени, связанные с дефицитом альфа-1 антитрипсина
  • Длительная желтуха новорожденных
  • Гепатит в неонатальном периоде
  • Умеренное повышение трансаминаз у детей
  • Портальная гипертензия у детей и подростков
  • Хронический гепатит у взрослых
  • Криптогенный цирроз печени у взрослых
  • Гепатоцеллюлярный рак

Обращаем Ваше внимание на то, что интерпретация результатов исследований, установление диагноза, а также назначение лечения, в соответствии с Федеральным законом № 323-ФЗ «Об основах охраны здоровья граждан в Российской Федерации» от 21 ноября 2011 года, должны производиться врачом соответствующей специализации.

» [«serv_cost»]=> string(4) «1950» [«cito_price»]=> NULL [«parent»]=> string(2) «17» [10]=> string(1) «1» [«limit»]=> NULL [«bmats»]=> array(1) array(3) string(1) «N» [«own_bmat»]=> string(2) «12» [«name»]=> string(31) «Кровь (сыворотка)» > > >

Биоматериал и доступные способы взятия:
Тип В офисе
Кровь (сыворотка)
Подготовка к исследованию:

Взятие крови производится натощак (не менее 8 и не более 14 ч голодания). Можно пить воду без газа.

Метод исследования: Иммунотурбидиметрический.

Альфа -1 антитрипсин — глобулин, относится к группе ингибиторов сериновых протеаз. Способен инактивировать эластазу, трипсин, химотрипсин, коллагеназу, лейкоцитарные протеазы, плазмин и тромбин. Основная функция антитрипсина — защищать ткань легких от действия фермента эластазы, вырабатывающегося нейтрофилами при воспалении.

Референсные значения (вариант нормы)

Параметр Референсные значения Единицы измерения
Альфа-1-антитрипсин (A1AT) 0.9 — 2.0 г/л
Повышение значений Снижение значений
  • Острые и хронические инфекционные заболевания
  • Острые гепатиты
  • Цирроз печени (активная форма)
  • Некротические процессы
  • Состояния после операций
  • Вакцинация
  • Термические ожоги (восстановительная фаза)
  • Врожденная антитрипсиновая недостаточность
  • Вирусные гепатиты (при нарушении синтеза альфа 1 – антитрипсина в печени)
  • Эмфизема легких
  • Муковисцидоз
  • Холестазы у детей
  • Нефротический синдром
  • Термические ожоги (острая фаза)
  • Гастроэнтеропатии с потерей белка
  • Респираторный дистресс-синдром
  • Острый панкреатит
  • Коагулопатия

Дефицит альфа-1 антитрипсина — аутосомно-рецессивное наследственное метаболическое заболевание. Количество вырабатываемого антитрипсина и его активность зависит от типа мутации. Выраженная недостаточность альфа-1 антитрипсина может проявляться гепатитом новорожденных, циррозом печени в детском возрасте, заболеваниями легких с развитием эмфиземы у молодых людей 20-30 лет (ювенильная базальная эмфизема легких). При незначительном дефиците альфа-1 антитрипсина у пациентов часто диагностируются хронические обструктивные болезни легких, эмфизема. Симптомы проявляются у курильщиков в возрасте 30-40 лет, у некурящих — на 10-15 лет позже.

Увеличение содержания альфа-1 антитрипсина отмечается в острую фазу воспаления.

Клинические проявления заболеваний печени, связанные с дефицитом альфа-1 антитрипсина
  • Длительная желтуха новорожденных
  • Гепатит в неонатальном периоде
  • Умеренное повышение трансаминаз у детей
  • Портальная гипертензия у детей и подростков
  • Хронический гепатит у взрослых
  • Криптогенный цирроз печени у взрослых
  • Гепатоцеллюлярный рак

Обращаем Ваше внимание на то, что интерпретация результатов исследований, установление диагноза, а также назначение лечения, в соответствии с Федеральным законом № 323-ФЗ «Об основах охраны здоровья граждан в Российской Федерации» от 21 ноября 2011 года, должны производиться врачом соответствующей специализации.

Продолжая использовать наш сайт, вы даете согласие на обработку файлов cookie, пользовательских данных (сведения о местоположении; тип и версия ОС; тип и версия Браузера; тип устройства и разрешение его экрана; источник откуда пришел на сайт пользователь; с какого сайта или по какой рекламе; язык ОС и Браузера; какие страницы открывает и на какие кнопки нажимает пользователь; ip-адрес) в целях функционирования сайта, проведения ретаргетинга и проведения статистических исследований и обзоров. Если вы не хотите, чтобы ваши данные обрабатывались, покиньте сайт.

Copyright ФБУН Центральный НИИ Эпидемиологии Роспотребнадзора, 1998 — 2019

Центральный офис: 111123, Россия, Москва, ул. Новогиреевская, д.3а, метро «Шоссе Энтузиастов», «Перово»
+7 (495) 788-000-1, info@cmd-online.ru

! Продолжая использовать наш сайт, вы даете согласие на обработку файлов cookie, пользовательских данных (сведения о местоположении; тип и версия ОС; тип и версия Браузера; тип устройства и разрешение его экрана; источник откуда пришел на сайт пользователь; с какого сайта или по какой рекламе; язык ОС и Браузера; какие страницы открывает и на какие кнопки нажимает пользователь; ip-адрес) в целях функционирования сайта, проведения ретаргетинга и проведения статистических исследований и обзоров. Если вы не хотите, чтобы ваши данные обрабатывались, покиньте сайт.

источник

Альфа-1-антитрипсин (ААТ, А1АТ) – протеин, который инактивирует ряд ферментов, в том числе эластазу, усиливающую гидролиз белков и деструкцию тканей легких. Исследование ААТ используется для установления причин эмфиземы, заболеваний печени. Показано людям до 40 лет при хрипах, хроническом кашле, бронхите, одышке; новорожденным и малолетним детям с длительной желтухой, зудом, брюшной водянкой, увеличенной селезенкой. Исследуемый биоматериал – сыворотка венозной крови. Анализ выполняется методом иммунотурбидиметрии. Значения нормы составляют 0,78-2 г/л. Подготовка результатов занимает до 10 рабочих дней.

Альфа-1-антитрипсин (ААТ, А1АТ) – протеин, который инактивирует ряд ферментов, в том числе эластазу, усиливающую гидролиз белков и деструкцию тканей легких. Исследование ААТ используется для установления причин эмфиземы, заболеваний печени. Показано людям до 40 лет при хрипах, хроническом кашле, бронхите, одышке; новорожденным и малолетним детям с длительной желтухой, зудом, брюшной водянкой, увеличенной селезенкой. Исследуемый биоматериал – сыворотка венозной крови. Анализ выполняется методом иммунотурбидиметрии. Значения нормы составляют 0,78-2 г/л. Подготовка результатов занимает до 10 рабочих дней.

Альфа-1-антитрипсин производится печенью. Основная его функция – блокировка активности эластазы и других ферментов. Эластаза синтезируется нейтрофилами при повреждении и воспалении тканей, воздействует на белки, расщепляя их. Если ее активность не подавляется А1АТ, ткани легких начинают разрушаться. Синтез альфа-1-антитрипсина контролируется определенными генами. Их мутации приводят к снижению продукции протеина, производству дисфункциональных молекул. В результате повышается риск развития эмфиземы, заболеваний легких, особенно у людей курящих, регулярно контактирующих с пылью, газами, дымом. Дефектные молекулы накапливаются в гепатоцитах, образуются пептидные цепи, повреждающие печень, развивается желтуха.

Исследование выявляет уровень альфа-1-антитрипсина в крови. Понижение показателей ассоциируется с эмфиземой, поражением печени. Показания к анализу:

  • Желтуха. Определение А1АТ проводится новорожденным, младенцам, детям раннего возраста при желтушности кожи и склер, брюшной водянке, зуде, увеличении селезенки. Анализ выполняется при длительности симптомов более 2 недель с целью установления их причины.
  • Симптомы эмфиземы. Тест показан пациентам до 40 лет хронической обструктивной болезнью легких, астмой, с жалобами на хрипы, сухой кашель, частые бронхиты, одышку, особенно если нет воздействия факторов риска, таких как табачный дым, выхлопные газы, пыль. Результат позволяет диагностировать недостаток ААТ как причину раннего дебюта эмфиземы.
  • Предрасположенность к дефициту ААТ. Диагностика показана людям, имеющим близких родственников с альфа-1-антитрипсиновой недостаточностью.
Читайте также:  Слизь с пузырьками с калом у ребенка

Исследуется венозная кровь. Процедура взятия биоматериала выполняется утром, натощак. Рекомендации к подготовке:

  • Последний прием пищи нужно совершить за 8-12 часов до исследования, допустимо сократить перерыв до 4-6 часов, исключив жирные, острые блюда. Пить воду разрешено без ограничений.
  • Накануне процедуры стоит ограничить физические нагрузки, отказаться от употребления алкогольных напитков, избегать влияния стрессовых факторов.
  • За неделю до анализа нужно сообщить врачу о принимаемых лекарственных средствах. По необходимости они будут временно отменены.
  • Процедуры физиотерапии, инструментальные обследования до сдачи крови проводить запрещено.
  • За 30 минут нужно воздержаться от курения.

Для забора крови выполняется венепункция. Биоматериал помещают в герметичные пробирки, перед анализом центрифугируют, выводят факторы свертывания. Сыворотка исследуется иммунотурбидиметрическим методом. Сроки подготовки результата – до 10 дней.

Нормальный уровень альфа-1-антитрипсина в сыворотке зависит от возраста. Референсные значения составляют:

  • Период новорожденности – 1,45-2,7 г/л.
  • Дети, взрослые – 0,78-2 г/л.
  • Пожилые (после 60 лет) – 1,15-2 г/л.

Незначительное повышение может быть спровоцировано физиологическими факторами: беременностью, физическими нагрузками, умственным и эмоциональным напряжением. Нормальный уровень А1АТ при отсутствии симптомов поражения легких выявляет низкий риск развития эмфиземы.

Производство альфа-1-антитрипсина нейтрофилами усиливается при воспалительных процессах и повреждении тканей. К причинам повышения показателя теста относятся:

  • Воспалительные заболевания. Наиболее высокие показатели определяются при инфекциях, гепатите, ревматоидном артрите, системной красной волчанке.
  • Повреждение тканей. Синтез белка усиливается при некрозе, травмах, хирургических вмешательствах, развитии злокачественных опухолей.
  • Патологии печени. Воспалительный процесс в паренхиматозных клетках сопровождается повышением концентрации ААТ с сохранением нормального уровня других острофазных белков.
  • Гормональные изменения. Показатель анализа увеличивается на фоне патологий щитовидной железы, применения оральных контрацептивов, препаратов эстрогена.

Сниженный уровень альфа-1-антитрипсина связан с его недостаточным синтезом и избыточным катаболизмом. Причинами отклонения результатов в меньшую сторону являются:

  • Врожденный дефицит альфа1-антитрипсина. Снижение производства нормальных молекул белка выявляется при генетической мутации – наличии одной или двух аномальных копий гена серпина-1. Низкий уровень А1АТ определяет высокий риск эмфиземы, сопровождается поражением печени.
  • Идиопатический респираторный дистресс-синдром. Развивается у новорожденных, протекает остро с усилением катаболических процессов.
  • Нефротический синдром, энтеропатии. Снижение уровня А1АТ происходит из-за общих потерь белка с мочой, через желудочно-кишечный тракт.
  • Воспаления, инфекции, опухоли. Распад белка усиливается при острых и прогрессирующих хронических заболеваниях.

Альфа-1-антитрипсин исследуется в крови с целью выявления его недостатка, определения риска развития эмфиземы. Дефицит белка является врожденным, сопровождается повреждением печени. Анализ имеет диагностическую и прогностическую ценность, назначается людям, входящим в группу риска и имеющим симптомы заболевания. С результатом необходимо обратится к терапевту, пульмонологу, гепатологу.

источник

Альфа-1-антитрипсин – белок, который вырабатывается печенью. Он помогает организму в инактивации ферментов, при этом основная его функция состоит в защите легких от эластазы – она производится нейтрофилами в ответ на повреждения и воспаления. Эластаза расщепляет белки, которые затем перерабатываются организмом и удаляются. Если ее активность не контролируется альфа-1-антитрипсином, она начинает разрушать ткани легких.

Синтез альфа-1-антитрипсина регулируется двумя копиями гена протеазного ингибитора серпина-1. Это так называемый кодоминантный ген, то есть каждая копия гена серпина-1 отвечает за образование половины гена альфа-1-антитрипсина. При изменениях или мутациях одной или обеих копий гена образуется меньшее количество альфа-1-антитрипсина либо его дисфункциональная разновидность. Если в результате этого продукция альфа-1-антитрипсина падает более чем на 30 % ниже нормы, то наступает расстройство, называемое дефицитом альфа-1-антитрипсина. При этом повышается риск возникновения эмфиземы, а также болезней легких в начале полового созревания. Курение и регулярный контакт с дымом и пылью ускоряют развитие болезни и усложняют ее течение из-за повреждения легких.

Дисфункциональный альфа-1-антитрипсин откладывается в клетках печени, производящих его. По мере накопления дефектный альфа-1-антитрипсин образует аномальные белковые цепи, которые начинают разрушать клетки и повреждать печень. Около 10 % больных, подверженных альфа-1-антитрипсиновой недостаточности, страдали от желтухи, будучи еще младенцами. Большинство из них поправляется, однако в тяжелых случаях больным детям для выживания требуется пересадка печени. В настоящее время альфа-1-антитрипсиновая недостаточность является наиболее распространенной болезнью печени в педиатрии.

Количество производимого альфа-1-антитрипсина и его активность зависят от типа унаследованной мутации. Несмотря на то что ген серпин-1 есть более чем в 75 аллелях, лишь несколько из них наиболее распространены. Чаще других встречаются дефектные формы гена S и Z. Существуют различные варианты их наследования.

  • Одна копия М и одна копия S или Z (MS или MZ). В этом случае количество альфа-1-антитрипсина хотя и пониженное, но достаточное для защиты организма. Пациенты с таким сочетанием генов являются носителями болезни и могут передать ее по наследству своим детям.
  • Две копии S (SS) обычно не приводят к клинически выраженному функциональному дефициту антитрипсина либо обуславливают лишь умеренное уменьшение его синтеза (образуют около 60 % необходимого альфа-1-антитрипсина).
  • Одна копия S и одна Z (SZ) повышают риск возникновения эмфиземы (образуется около 40 % альфа-1-антитрипсина от нормального количества).
  • Две копии Z (ZZ) являются причиной наиболее тяжелой формой болезни (образуется лишь около 10 % необходимого альфа-1-антитрипсина). Если такой вариант наследования сочетается с наследованием двух редких копий гена серпина-1, то возникает так называемая нулевая разновидность гена, при которой альфа-1-антитрипсин не образуется совсем.

Для определения уровня альфа-1-антитрипсина, а также для выяснения, какие аллели гена серпина-1 имеются у пациента, применяют следующие методики.

  • Анализ на альфа-1-антитрипсин выявляет уровень этого белка в организме.
  • Определение фенотипа генов, ответственных за синтез альфа-1-антитрипсина, позволяет выявить образующиеся формы белка альфа-1-антитрипсина и сравнить их с известными изоформами.
  • Анализ ДНК-последовательности генов, связанных с образованием альфа-1-антитрипсина, помогает узнать вид мутации гена протеазного ингибитора (серпина-1). Обычно определяются только наиболее распространенные мутации (M, S, Z). Генетический анализ может применяться как для обследования больных пациентов, так и для проверки членов их семей.

источник

Альфа-1-антитрипсин (ААТ, А1АТ) – протеин, который инактивирует ряд ферментов, в том числе эластазу, усиливающую гидролиз белков и деструкцию тканей легких. Исследование ААТ используется для установления причин эмфиземы, заболеваний печени. Показано людям до 40 лет при хрипах, хроническом кашле, бронхите, одышке; новорожденным и малолетним детям с длительной желтухой, зудом, брюшной водянкой, увеличенной селезенкой. Исследуемый биоматериал – сыворотка венозной крови. Анализ выполняется методом иммунотурбидиметрии. Значения нормы составляют 0,78-2 г/л. Подготовка результатов занимает до 10 рабочих дней.

Альфа-1-антитрипсин (ААТ, А1АТ) – протеин, который инактивирует ряд ферментов, в том числе эластазу, усиливающую гидролиз белков и деструкцию тканей легких. Исследование ААТ используется для установления причин эмфиземы, заболеваний печени. Показано людям до 40 лет при хрипах, хроническом кашле, бронхите, одышке; новорожденным и малолетним детям с длительной желтухой, зудом, брюшной водянкой, увеличенной селезенкой. Исследуемый биоматериал – сыворотка венозной крови. Анализ выполняется методом иммунотурбидиметрии. Значения нормы составляют 0,78-2 г/л. Подготовка результатов занимает до 10 рабочих дней.

Альфа-1-антитрипсин производится печенью. Основная его функция – блокировка активности эластазы и других ферментов. Эластаза синтезируется нейтрофилами при повреждении и воспалении тканей, воздействует на белки, расщепляя их. Если ее активность не подавляется А1АТ, ткани легких начинают разрушаться. Синтез альфа-1-антитрипсина контролируется определенными генами. Их мутации приводят к снижению продукции протеина, производству дисфункциональных молекул. В результате повышается риск развития эмфиземы, заболеваний легких, особенно у людей курящих, регулярно контактирующих с пылью, газами, дымом. Дефектные молекулы накапливаются в гепатоцитах, образуются пептидные цепи, повреждающие печень, развивается желтуха.

Исследование выявляет уровень альфа-1-антитрипсина в крови. Понижение показателей ассоциируется с эмфиземой, поражением печени. Показания к анализу:

  • Желтуха. Определение А1АТ проводится новорожденным, младенцам, детям раннего возраста при желтушности кожи и склер, брюшной водянке, зуде, увеличении селезенки. Анализ выполняется при длительности симптомов более 2 недель с целью установления их причины.
  • Симптомы эмфиземы. Тест показан пациентам до 40 лет хронической обструктивной болезнью легких, астмой, с жалобами на хрипы, сухой кашель, частые бронхиты, одышку, особенно если нет воздействия факторов риска, таких как табачный дым, выхлопные газы, пыль. Результат позволяет диагностировать недостаток ААТ как причину раннего дебюта эмфиземы.
  • Предрасположенность к дефициту ААТ. Диагностика показана людям, имеющим близких родственников с альфа-1-антитрипсиновой недостаточностью.

Исследуется венозная кровь. Процедура взятия биоматериала выполняется утром, натощак. Рекомендации к подготовке:

  • Последний прием пищи нужно совершить за 8-12 часов до исследования, допустимо сократить перерыв до 4-6 часов, исключив жирные, острые блюда. Пить воду разрешено без ограничений.
  • Накануне процедуры стоит ограничить физические нагрузки, отказаться от употребления алкогольных напитков, избегать влияния стрессовых факторов.
  • За неделю до анализа нужно сообщить врачу о принимаемых лекарственных средствах. По необходимости они будут временно отменены.
  • Процедуры физиотерапии, инструментальные обследования до сдачи крови проводить запрещено.
  • За 30 минут нужно воздержаться от курения.

Для забора крови выполняется венепункция. Биоматериал помещают в герметичные пробирки, перед анализом центрифугируют, выводят факторы свертывания. Сыворотка исследуется иммунотурбидиметрическим методом. Сроки подготовки результата – до 10 дней.

Нормальный уровень альфа-1-антитрипсина в сыворотке зависит от возраста. Референсные значения составляют:

  • Период новорожденности – 1,45-2,7 г/л.
  • Дети, взрослые – 0,78-2 г/л.
  • Пожилые (после 60 лет) – 1,15-2 г/л.

Незначительное повышение может быть спровоцировано физиологическими факторами: беременностью, физическими нагрузками, умственным и эмоциональным напряжением. Нормальный уровень А1АТ при отсутствии симптомов поражения легких выявляет низкий риск развития эмфиземы.

Производство альфа-1-антитрипсина нейтрофилами усиливается при воспалительных процессах и повреждении тканей. К причинам повышения показателя теста относятся:

  • Воспалительные заболевания. Наиболее высокие показатели определяются при инфекциях, гепатите, ревматоидном артрите, системной красной волчанке.
  • Повреждение тканей. Синтез белка усиливается при некрозе, травмах, хирургических вмешательствах, развитии злокачественных опухолей.
  • Патологии печени. Воспалительный процесс в паренхиматозных клетках сопровождается повышением концентрации ААТ с сохранением нормального уровня других острофазных белков.
  • Гормональные изменения. Показатель анализа увеличивается на фоне патологий щитовидной железы, применения оральных контрацептивов, препаратов эстрогена.

Сниженный уровень альфа-1-антитрипсина связан с его недостаточным синтезом и избыточным катаболизмом. Причинами отклонения результатов в меньшую сторону являются:

  • Врожденный дефицит альфа1-антитрипсина. Снижение производства нормальных молекул белка выявляется при генетической мутации – наличии одной или двух аномальных копий гена серпина-1. Низкий уровень А1АТ определяет высокий риск эмфиземы, сопровождается поражением печени.
  • Идиопатический респираторный дистресс-синдром. Развивается у новорожденных, протекает остро с усилением катаболических процессов.
  • Нефротический синдром, энтеропатии. Снижение уровня А1АТ происходит из-за общих потерь белка с мочой, через желудочно-кишечный тракт.
  • Воспаления, инфекции, опухоли. Распад белка усиливается при острых и прогрессирующих хронических заболеваниях.

Альфа-1-антитрипсин исследуется в крови с целью выявления его недостатка, определения риска развития эмфиземы. Дефицит белка является врожденным, сопровождается повреждением печени. Анализ имеет диагностическую и прогностическую ценность, назначается людям, входящим в группу риска и имеющим симптомы заболевания. С результатом необходимо обратится к терапевту, пульмонологу, гепатологу.

источник

Химическое исследование кала (тестовым методом)

Референтные пределы
рН кала = 7,0-7,5

Кислая реакция кала
рН = 6,0-6,5 (присутствие жирных кислот в кале)
-ускоренная эвакуация расщепленного химуса
-нарушение всасывания при воспалительном процессе в тонкой кишке
рН = 5,0-5,5
-бродильные диспепсии: бродильный дисбиоз, дисбактериоз, бродильный колит

Щелочная реакция
рН выше 8,0
-усиленное гниение остатков белковой пищи, непереваренной в желудке и\или тонкой кишке
-энтерит с поступлением в толстую кишку воспалительного экссудата
-гнилостный колит

Присутствие белка может свидетельствовать о поражении:
-желудка (гастриты, язвенная болезнь, рак)
-двенадцатиперстной кишки (дуоденит, язвенная болезнь, рак большого сосочка)
-тонкой кишки (энтерит, целиакия)
-толстой кишки (колит бродильный, гнилостный, язвенный, аллергический, полипоз, рак, дисбактериоз, повышенная секреторная функция толстой кишки)
-прямой кишки (геморрой, трещина, проктит, рак)

В норме кровь в кале (гемоглобин, эритроциты) отсутствует

Наличие крови в кале говорит о:
-кровотечении из любого отдела ЖКТ (десен, вен пищевода, желудка, кишечника) при язвенном, воспалительном поражении слизистой, онкологическом процессе (чаще все причной может служить геморрагический диатез, язвенная болезнь, полипоз, геморрой)

В норме в сутки с калом выделяется 40-280 мг стеркобилиногена и стеркобилина

Нарушение норм стеркобилиногена и стеркобилина в кале
-обструкция желчевыводящих путей (приводит к отсутствию стеркобилина в кале — кал бесцветный)
-острый панкреатит (кал светло-серой окраски ввиду выделения стеркобилиногена)
-гемолитические анемии (увеличено выделение стеркобилина с калом)
-скрытый дисбактериоз (снижено содержание стеркобилиногена, обнаруживается билирубин)

Читайте также:  Кровь в кале алого цвета у собаки

В норме билирубин содержится в меконии и фекалиях ребенка, находящегося на грудном вскармливании, до трехмесячного возраста.

Обнаружение билирубина в кале
-быстрая эвакуация пищи из кишечника
-тяжелые дисбиозы
-появление патологической флоры толстой кишки (билирубин в кале присутствует со стеркобилином)

В норме в каловых массах взрослого человека и ребенка лейкоциты отсутствуют (скудное количество лейкоцитов может присутствовать в слизи, выделяемой кишечником грудных детей).

Появление лейкоцитов в кале
-воспалительные поражения дистального отдела толстой кишки и прямой кишки
-воспалительные заболевания тонкой кишки


В норме:
Вода — 48-200 мл
Азот — 0,25-2,0 г
Жиры — 2,5-10 г
Калий — 7-12 мэкв
Натрий — 1-5 мэкв
Кальций — 400-900 мг
Копропорфирин — 200-300 мкг

Макроскопическое исследование кала

Нормальное количество кала за 24 часа у здорового человека — 100-200 грамм.

Уменьшение количества кала
-преобладание в рационе белковой пищи
-запоры
-спастические колиты

Увеличение количества кала
-поражения поджелудочной железы (до 1 кг\сут)
-недостаточное переваривание в толстой кишке (бродильные и гнилостные диспепсии, воспалительные процессы)
-колиты с диарейным синдромом
-ускоренная эвакуация химуса из кишечника

Для характеристики формы кала существует Бристольская шкала форм кала (1997г.)
Согласно бристольской шкале различают семь типов кала:
Тип 1: Отдельные жёсткие куски, похожие на орехи, прямую кишку проходят с трудом.
Тип 2: Колбасовидный комковатый кал (диаметр больше, чем у типа 3).
Тип 3: Колбасовидный кал с поверхностью, покрытой трещинами (диаметр меньше, чем у типа 2).
Тип 4: Колбасовидный или змеевидный кал с мягкой и гладкой поверхностью.
Тип 5: Кал в форме мягких комочков с чёткими краями, легко проходящий через прямую кишку.
Тип 6: Пористый, рыхлый, мягкий кал в форме пушистых комочков с рваными краями.
Тип 7: Водянистый кал, без твёрдых кусочков; либо полностью жидкий[1][2].
Тип 1 и 2 используют для идентификации запора, типы 3 и 4 считаются «идеальным стулом» (особенно тип 4, так как такой кал легче проходит через прямую кишку в процессе дефекации), типы 6 и 7 используют для идентификации поноса, при этом 7-й тип свидетельствует о возможном серьёзном заболевании.

Консистенция кала зависит от процентного содержания в нем воды.
Плотный, оформленный кал выделяется в норме и при:
— недостаточности желудочного пищеварения по типу ахилии, ахлоргидрии, гипер- и гипохлоргидрии
— при ускоренной эвакуации пищи из желудка
Мазевидный характер кала
— нарушение секреции поджелудочной железы (острый панкреатит, некроз поджелудочной железы, муковисцидоз)
Жидкий, водянистый кал
— недостаточность пищеварения в тонкой кишке при энтерите
— ускоренная эвакуация химуса
— ахолия (синдром нарушения всасывания в тонкой кишке)
— поражение толстой кишки (гнилостный колит, колит с изъязвлениями)
— ложная диарея
Кашицеобразный кал
— бродильная диспепсия
— колиты
— хронический энтероколит
— ускоренная эвакуация химуса из толстой кишки
Пенистый кал
— бродильный колит
— дисбиоз и дисбактериоз
Крошковатый оформленный и бесцветный кал характерен для ахолии
Плотный кал крупными комками выделяется один раз в несколько дней при запоре
«Овечий» кал характерен для спастического колита
Лентовидный, карандашеобразный кал
— геморрой
— спазм ректального сфинктера
— трещины заднего прохода
— опухоли прямой кишки

В норме цвет кала коричневый (обусловлен стеркобилином).
При преобладании в рационе молочных продуктов цвет кала менее интенсивный, желтоватый
При мясном рационе — темно-коричневый.
Изменение цвета в норме может быть обусловлено растительными пигментами пищи.

Изменение цвета кала
Черный, дегтеобразный цвет
— кровотечение из желудка, кишечника (двенадцатиперстной и тонкой кишки)
Темно-коричневый цвет
— недостаточность желудочного пищеварения
— гнилостные диспепсии
— колит с запорами, изъязвлением
— повышенная секреторная функция толстой кишки
— запор (обстипация)
Светло-коричневый цвет
— ускоренная эвакуация содержимого толстой кишки
Красноватый кал
— колит с изъязвлениями (примесь свежей крови)
— геморрой
Желтый цвет фекалий
— недостаточность пищеварения в тонкой кишке
— бродильная диспепсия
— ускоренная эвакуация химуса по кишечнику
Серый, бледно-желтый цвет кала
— недостаточность поджелудочной железы (при окислении кислородом воздуха стеркобилиногена кал покрывается темно-коричневой коркой)
Белый кал
— внутрипеченочный застой
— полная обтурация общего желчного протока

В норме запах фекалий обусловлен наличием продуктов распада белка (индол, скатол, фенол, орто- и паракрезолы)

Изменение запаха кала
Отсутствие запаха характерно для запоров (часть ароматических веществ всасывается)
Гнилостный запах (обусловлен наличием сероводорода и метилмеркаптана)
— недостаточность желудочного пищеварения
— гнилостная диспепсия
— язвенный колит
Зловонный запах прогорклого масла (бактериальное разложение жира и жирных кислот)
— нарушение секреции липазы поджелудочной железой
— ахолия
Кислый запах (летучие органические кислоты — масляная, уксусная, валериановая)
— бродильные процессы в толстой кишке
— нарушение всасывания жирных кислот в тонкой кишке (острый энтерит, ускоренная эвакуация пищи из тонкой кишки)

В норме могут встречаться единичные мышечные волокна, утратившие исчерченность.

Остатки растительной пищи — переваримая и непереваримая клетчатка.
Наличие переваримой клетчатки указывает на ускоренныю эвакуацию пищи, либо отсутствие соляной кислоты в желудочном соке. Может встречаться в норме в виде единичных клеток или клеточных групп.
Непереваримая клетчатка обнаруживается как в норме, так и при патологии. Показатель не имеет диагностического значения.

Иные включения пищевых элементов в кале в норме отсутствуют.

Показания к определению:
— хронический панкреатит
— экзокринная недостаточность поджелудочной железы
Показания к определению активности химотрипсина:
— экзокринная недостаточность поджелудочной железы

Показания к определению:
— хронический панкреатит
— экзокринная недостаточность поджелудочной железы

Показания к определению:
— хронический панкреатит
— муковисцидоз
— карцинома поджелудочной железы
— инсулинозависимый сахарный диабет
— синдром Швахмана-Даймонда
— панкреатическая недостаточность иного происхождения

Показания к определению:
— установление источника кровотечения в нижних отделах ЖКТ
— диагностика колоректальной карциномы
— болезнь Крона
— язвенный колит

Показания к определению:
— оценка активности иммунной системы слизистых оболочек
— аутоиммунные заболевания

Показания к определению:
— диагностика пищевой аллергической реакции немедленного типа
— оценка эффективности элиминационной диеты
— оценка повреждения целостности слизистой оболочки кишечника при инвазивных заболеваниях
— кишечные паразитозы

Показания к определению:
— диагностика и мониторинг болезни Крона
— воспалительные заболевания кишечника

Показания к определению:
— дифференциальная диагностика болезни Крона и СРК
— оценка стадии ВЗК
— мониторинг болезни Крона, язвенного колита
— маркер бактериальной диареи

Показания к определению:
— синдром потери белка через кишечник и нарушение интестинальной проницаемости
— болезнь Крона
— некротический энтероколит
— воспаление вирусного, бактериального или аллергического происхождения

Показания к определению:
— дифференциальная диагностика болезни Крона (снижение показателя) и язвенного колита (повышение показателя)

Показания к определению:
— диагностика геликобактерной инфекции
— контроль эффективности антигеликобактерной терапии

Показания к определению:
— анализ кала на скрытую кровь
— болезнь Крона, язвенный колит
— подозрение на карциному толстой кишки
— полипы прямой кишки

Показания к определению:
— маркер воспаления ЖКТ
— окислительный стресс

Показания к определению:
— маркер активности болезни Крона
— бактериальная инфекция
— дифференциальная диагностика болезни Крона (увеличение ЭПМН) и СРК

Микрофлора Норма
Патогенные микробы семейства кишечных нет
Общее количество кишечной палочки 10 7 -10 8 
Кишечная палочка со слабовыраженными ферментативными свойствами до 10%
Лактозонегативные энтеробактерии до 5%
Гемолизирующая кишечная палочка нет
Гемолитический стафилококк нет
Энтерококк 10 6 -10 7 
Бифидобактерии 10 8 и более
Микробы рода протея 0-10 4 
Дрожжевые грибы 0-10 4 

Особенности пищеварения и копрограммы у детей грудного возраста

Пищеварительный тракт плода начинает функционировать на 16-20 неделе внутриутробного развития. В этот период хорошо выражен глотательный рефлекс, слюнные железы выделяют амилазу, желудок — пепсиноген.
рН желудочного содержимого новорожденного = 6,0, снижается до 2,0 в перве 6-12 часов жизни, повышается к концу 1 недели до 4,0, затем снижается до 3,0

В норме выделение мекония наступает через 8-10 часов после рождения и прододжается 2-3 суток в общем количестве 70-100 г.
Консистенция мекония клейкая, вязкая, густая.
Цвет мекония темно-зеленый.
Запаха у мекония нет.
рН = 5,0-6,0
Реакция на билирубин положительная

Первая порция мекония играет роль пробки и состоит из:
-слизи
-пластов плоского ороговевающего эпителия
-единичных клеток цилиндрического эпителия прямой кишки
-капель нейтрального жира, представляющих первородную смазку
-кристаллов холестерина
-билирубина


Количество кала
— В первый месяц — 15 г, постепенно увеличиваясь до 40-50 г за 1-3 дефекации
Консистенция и форма
— Гомогенная, неоформленная, полувязкая или полужидкая масса
Цвет кала
— Золотисто-желтый, желтый или желто-зеленый
Запах слегка кисловатый
рН кала = 4,8-5,8
Реакция на билирубин положительная до 5 месяцев
Определяются единичные капли нейтрального жира и соли жирных кислот
Определяется перемешанная с детритом слизь
Лейкоциты
— 8-10 в поле зрения


Количество кала
— 30-40 г\сут
Цвет кала
— светло-желтый, бледно-желтый, иногда коричневый или желтовато-коричневый (в зависимости от характера пищи)
рН = 6,8-7,5
Запах
— неприятный, слегка гнилостный (гниение казеина коровьего молока)
Увеличение количества жирных кислот
Единичные лейкоциты
Скудное количество слизи

источник

Альфа-1-антитрипсин (ААТ) – это белок, производимый печенью и высвобождаемый в кровяное русло. Он принимает участие в инактивации нескольких ферментов, но главная его функция – защита легких от эластазы.

Alpha1-antitrypsin, A1AT, AAT.

Какой биоматериал можно использовать для исследования?

Как правильно подготовиться к исследованию?

  • Не принимать пищу в течение 12 часов до сдачи крови.
  • Исключить физическое и эмоциональное перенапряжение и не курить в течение 30 минут перед исследованием.

Общая информация об исследовании

Альфа-1-антитрипсин – белок, который вырабатывается печенью. Он помогает организму в инактивации ферментов, при этом основная его функция состоит в защите лёгких от эластазы – она производится нейтрофилами в ответ на повреждения и воспаления. Эластаза расщепляет белки, которые затем перерабатываются организмом и удаляются. Если ее активность не контролируется альфа-1-антитрипсином, она начинает разрушать ткани легких.

Синтез альфа-1-антитрипсина регулируется двумя копиями гена протеазного ингибитора серпина-1. Это так называемый кодоминантный ген, то есть каждая копия гена серпина-1 отвечает за образование половины гена альфа-1-антитрипсина. При изменениях или мутациях одной или обеих копий гена образуется меньшее количество альфа-1-антитрипсина либо его дисфункциональная разновидность. Если в результате этого продукция альфа-1-антитрипсина падает более чем на 30 % ниже нормы, то наступает расстройство, называемое дефицитом альфа-1-антитрипсина. При этом повышается риск возникновения эмфиземы, а также болезней лёгких в начале полового созревания. Курение и регулярный контакт с дымом и пылью ускоряют развитие болезни и усложняют её течение из-за повреждения лёгких.

Дисфункциональный альфа-1-антитрипсин откладывается в клетках печени, производящих его. По мере накопления дефектный альфа-1-антитрипсин образует аномальные белковые цепи, которые начинают разрушать клетки и повреждать печень. Около 10 % больных, подверженных альфа-1-антитрипсиновой недостаточности, страдали от желтухи, будучи ещё младенцами. Большинство из них поправляется, однако в тяжёлых случаях больным детям для выживания требуется пересадка печени. В настоящее время альфа-1-антитрипсиновая недостаточность является наиболее распространенной болезнью печени в педиатрии.

Количество производимого альфа-1-антитрипсина и его активность зависят от типа унаследованной мутации. Несмотря на то что ген серпин-1 есть более чем в 75 аллелях, лишь несколько из них наиболее распространены. Чаще других встречаются дефектные формы гена S и Z. Существуют различные варианты их наследования.

  • Одна копия М и одна копия S или Z (MS или MZ). В этом случае количество альфа-1-антитрипсина хотя и пониженное, но достаточное для защиты организма. Пациенты с таким сочетанием генов являются носителями болезни и могут передать её по наследству своим детям.
  • Две копии S (SS) обычно не приводят к клинически выраженному функциональному дефициту антитрипсина либо обуславливают лишь умеренное уменьшение его синтеза (образуют около 60 % необходимого альфа-1-антитрипсина).
  • Одна копия S и одна Z (SZ) повышают риск возникновения эмфиземы (образуется около 40 % альфа-1-антитрипсина от нормального количества).
  • Две копии Z (ZZ) являются причиной наиболее тяжёлой формой болезни (образуется лишь около 10 % необходимого альфа-1-антитрипсина). Если такой вариант наследования сочетается с наследованием двух редких копий гена серпина-1, то возникает так называемая нулевая разновидность гена, при которой альфа-1-антитрипсин не образуется совсем.

Для определения уровня альфа-1-антитрипсина, а также для выяснения, какие аллели гена серпина-1 имеются у пациента, применяют следующие методики.

  • Анализ на альфа-1-антитрипсин выявляет уровень этого белка в организме.
  • Определение фенотипа генов, ответственных за синтез альфа-1-антитрипсина, позволяет выявить образующиеся формы белка альфа-1-антитрипсина и сравнить их с известными изоформами.
  • Анализ ДНК-последовательности генов, связанных с образованием альфа-1-антитрипсина, помогает узнать вид мутации гена протеазного ингибитора (серпина-1). Обычно определяются только наиболее распространенные мутации (M, S, Z). Генетический анализ может применяться как для обследования больных пациентов, так и для проверки членов их семей.
Читайте также:  Чуфут кале отзыв об экскурсии

Для чего используется исследование?

Для диагностики причин эмфиземы, особенно если пациент не подвержен таким факторам риска, как курение или регулярный контакт с раздражающими веществами типа пыли и дыма.

Для выявления причин продолжительной желтухи и других нарушений функции печени (главным образом у детей и подростков).

Когда назначается исследование?

  • Если желтуха у новорождённого или малолетнего ребенка длится дольше 1-2 недель, при этом у него есть признаки поражения печени (увеличение селезенки, брюшная водянка, зуд).
  • Когда пациент моложе 40 лет жалуется на хрипы, хронический кашель или бронхит, тяжёлую одышку после физических нагрузок, а также на другие симптомы эмфиземы. Это особенно важно, когда человек не курит, не контактирует с раздражителями лёгких и при этом у него диагностировано повреждение нижней части лёгких.
  • Если у пациента имеется близкий родственник, страдающий от альфа-1-антитрипсиновой недостаточности.

Референсные значения: 0,9 — 2 г/л.

Чем ниже уровень альфа-1-антитрипсина, тем выше риск возникновения эмфиземы.

Опасность последствий образования дефектных форм альфа-1-антитрипсина зависит от общего количества таких форм и от разновидности аномальных генов, кодирующих альфа-1-антитрипсин. Это может быть как эмфизема вследствие недостаточной защиты легких, так и заболевание печени из-за накопления в ней дисфункциональных форм этого белка.

Образование меньшего количества альфа-1-антитрипсина связано с наличием одной или двух аномальных копий гена серпина-1. При этом степень дефицита альфа-1-антитрипсина, а также уровень повреждения легких и/или печени могут сильно варьироваться. У двух пациентов, имеющих одну и ту же дефектную копию гена, болезнь иногда протекает совершенно по-разному.

Изменение уровня альфа-1-антитрипсина происходит при острых и хронических воспалительных заболеваниях, инфекциях, а также при некоторых опухолях.

Концентрация альфа-1-антитрипсина иногда понижается у новорождённых при респираторных заболеваниях, а также при уменьшении количества общего белка из-за, например, поражения почек (нефротического синдрома), недостаточного питания и некоторых видов рака.

Что может влиять на результат?

Показатель анализа может повышаться из-за приема оральных контрацептивов, беременности, стресса и нарушений работы щитовидной железы.

Дополнительно рекомендуется проведение генетического теста для выявления мутаций в гене серпина-1:

  • если уровень альфа-1-антитрипсина понижен и при этом фенотипический анализ обнаруживает аномальные изоформы этого белка;
  • в тех редких случаях, когда альфа-1-антитрипсин вообще не образуется в организме;
  • при заболевании кого-то из членов семьи либо когда пациент хочет оценить риск возникновения заболевания у своих детей.
  • Ингибитор активатора плазминогена (SERPINE1). Выявление мутации 5G(-675)4G (регуляторная область)

Оставьте ваш E-mail и получайте новости, а также эксклюзивные предложения от лаборатории KDLmed

источник

зарегистрируйте свою электронную почту на сайте и получайте дополнительные информационные материалы по аутоиммунной диагностике

где сдать анализ крови на тест анализы спб СПб инвитро Петербург Питер на целиакию аутоиммунные заболевания аутоантитела аутоиммунная диагностика Лапин autoimmun антиядерные лабораторная антинуклеарный фактор антинуклеарные антитела HEp-2 тип волчанка свечения амилоидоз склеродермия иммуноблот ревматоидный цитруллиновый расшифровка экстрагируемые скрининг заболевания смешанное системная СКВ артрит дсДНК CCP ССР АЦЦП саркоидоз антинейтрофильные криоглобулины гранулематозные АНФ АНЦА ANCA ENA иммунофиксация васкулиты Крона целиакия аутоиммунный печени язвенный колит глиадину трансглутаминазе стероидпродуцируюшим Вегенера яичника эндокринопатии пузырные пузырчатка пемфигоид рассеянный склероз миастения миелина белок олигоклональный изоэлектрофокусирования IgG IgA IgM легкие цепи полиневрит ганглиозидам полимиозит парапротеин миелома неоптерин островковые GAD антимитохондриальные гладкие скелетные мышцы ASCA колит антигену фосфолипидный синдром кардиолипину фосфолипидам гликопротеину нуклеосомам SSA SSB RNP Sm CENT Scl Jo-1 АМА антикератиновые антиперинуклеарный MCV LKM-1 рецептору иммунофлюоресценция ИФА иммунологическая лаборатория университет санкт-петербург павлова Чардж-Стросса полиангиит микрокристаллические первичный билиарный цирроз трансглутаминаза трансглютаминаза критерии ревматоидного артрита 2010 года СПб Питер Петербург нейрогенетика

мелатон, гомоцистеин, Антитела к фосфолипидам lgG, код 01 02 15 255, типы свечения, целиакия, что такое титр, Витамин Д, HEp 2 клетка, 70 15gp, микро РНК, Генетический анализ целиакии типи, миозит rip p, ювенильный хронический артрит, коментарии результатам анализов, 01 02 15 545, Он Клиник, Антимитохондриальные аутоантител, цитогенет, имуноблот антинуклеадных тел при с, иммунология.

Аутоиммунный гастрит и лактазная недостаточность

Аутоиммунные заболевания желудочно-кишечного тракта(аутоиммунный гастрит, целиакия, болезнь Крона, неспецифический язвенный колит)

Аутоиммунный гастрит относится к частым аутоиммунным заболеваниям и наиболее частым аутоиммунным заболеванием ЖКТ. Это заболевание в 30% случаев сопутствует аутоиммунным процессам в щитовидной железе, алопеции и витилиго, хотя может встречаться самостоятельно. Аутоиммунный гастрит протекает субклинически и редко является поводом обращения пациентов к врачу. В его основе лежит аутоиммунная реакция, направленная против обкладочных (париетальных-англ.)клеток желудка. Обкладочных клеток больше в теле желудка, поэтому обычно аутоиммунный гастрит проявляется атрофией фундальных отделов, по сравнению с антральным гастритом при HPинфекции. Обкладочные клетки желудка вырабатывают соляную кислоту и внутренний фактор Кастла, необходимый для всасывания витамина В12 в кишечнике. Уничтожение обкладочных клеток ведет к гипоацидному гастриту, мальабсорбции, железодефицитной и пернициозной анемиям.

Целиакия представляет собой иммуно-опосредованную непереносимость альфа-глиадина — белка, который является основным белком клейковины злаковых культур. Наряду с дефицитом лакатазы и пищевыми аллергиями, целиакия является наиболее частой причиной пищевой непереносимости. Кроме того, целиакия сопровождается рядом кожных проявлений, в том числе герпетиформным дерматитом. Альфа-глиадин на 60% состоит из аминокислоты глютамина, который подвергается дезаминированию под действием фермента тканевой трансглутаминазы. Тканевая трансглутаминаза дезаминирует также ряд белков соединительной ткани в составе эндомизиальных и ретикулиновых волокон. Таким образом, иммунный ответ на экзогенный антиген ведет к появлению антител к альфа-глиадину, а также аутоантител, направленных как на аутоантигены эндомизия, ретикулина и тканевую трансглутаминазу. Наилучшие клинико-лабораторные характеристики имеет тест выявления антител к эндомизию класса IgA, которые отмечаются у 95% больных с дебютом целиакией. Алгоритм обследования пациентов с целиакией можете найти здесь.

Тест 01.02.15 050 Антитела к париетальным клеткам желудка (АПКЖ)

Антитела обнаруживаются с помощью непрямой иммунофлюоресценции. Они присутствуют у 95% больных с аутоиммунным гастритом, 80% больных с пернициозной анемией и 30% больных с тиреоидитом Хашимото. При гастрите АПКЖ целесообразно выявлять совместно с антителами к Helicobacter pylori класса IgG- тест 01.02.15.295 . а также дополнять выявлением антител к фактору Кастла ( тест 01.02.15.545 )

Тест 01.02.15.195 Антитела к эндомизию класса IgA

Антитела к эндомизию класса IgAреагируют с волокнами соединительной ткани внутри мышечных пучков. Они отмечаются у 90-95% больных целиакией, причем встречаемость выше до назначения безглютеновой диеты. Строгая диета приводит к снижению титров всех аутоантител, а персистенция высоких титров свидетельствует о несоблюдении диеты.

Тесты 01.02.15.190 и 01.02.15.185 Антитела к человеческой рекомбинантной тканевой трансглутаминазе 2 типа (ТТГ/TG2) классов IgA и IgG

Антитела к тканевой трансглутаминазе класса IgAк встречаются совместно с антителами к эндомизию. Контроль диетотерапии несколько удобнее проводить с помощью аТТГ, так как тесты имеют количественный результат. Целесообразность определения антител класса IgGдиктуется высокой частотой целиакии у лиц с селективным дефицитом продукции IgA. В этой группе (1/400-1/1000 популяции) снижена или отсутствует продукция IgA, поэтому необходимо определение антител других классов.

Тесты 01,02,15,180 и 01,02,15,175. Антитела к дезамидированным пептидам глиадина классов IgG и IgA

Классические антитела к глиадину значительно уступают по клинико-лабораторной информативности антителам к эндомизию и антителам к тканевой трансглутаминазе. Новое поколение тестов, которое позволяет выявлять антитела к иммунодоминантным дезамидированным пептидам глиадина обладает лучшими клинико диагностическими параметрами, что позволяет их использовать в диагностике целиакии

Тест 0102.15.200 Антитела к ретикулину классов IgG/IgA

Антитела к ретикулину встречаются у 30-40% больных. Они направлены к стромальным волоконцам соединительной ткани, объединяющей клетки в паренхиматозных органах (почка, печень и т.д.)

Тест 01.02.15.210 Скрининг целиакии (АГАIgGи АЭА),

Тест 01.02.15.220 Развернутая серология целиакии (АГА, АЭА, АТТГ и ат к ретикулину)

Учитывая разнообразие показателей при целиакии, тесты сгруппированы в удобные панели.

источник

Поставить диагноз при заболеваниях внутренних органов бывает невозможно без проведения исследований состава крови. Лабораторный анализ позволяет заметить развитие патологии до начала клинических появлений. Так, исследование на альфа 1 антитрипсин необходимо при проведении диагностики заболеваний легких и печени.

Человеческий организм имеет уникальную защиту от травм и инфекций. При возникновении угрозы начинают вырабатываться, так называемые, стресс-белки. К таким веществам относится и альфа 1 антитрипсин (это вещество для краткости обозначают ААТ).

Концентрация этого вещества значительно возрастает при инфекционных заболеваниях, появления опухолей, аутоиммунных атаках. Поэтому анализ на содержание ААТ в крови имеет диагностическое значение при различных заболеваниях.

Местом синтеза ААТ является печень. Этот белок начинает вырабатываться при возникновении угроз – травм, воспалений и пр. Основная функция ААТ – защита тканей легких. При повреждениях и воспалениях тканей легких нейтрофилы начинают продуцировать фермент эластазу, которая обладает способностью расщеплять белки. Вырабатываемый в печени альфа 1 антитрипсин контролирует активность фермента. Если сдерживать активность эластазы не удается, она начинает разрушать и здоровые ткани.

Производство ААТ контролируется двумя половинами кондоминантного гена. При наличии мутаций в названных генах альфа 1 антитрипсин вырабатывается в меньших количествах либо белок производится в неполноценной форме. При дефиците ААТ более 30% существенно повышает риск развития болезней легких.

Совет! Дополнительным фактором риска развития патологий легких является частое вдыхание пыльного воздуха или дыма и курение.

Производимый неполноценный ААТ накапливается в клетках печени. При превышении определенного количества дефектные белки начинают разрушать ткани печени. Примерно десятая часть больных, у которых ААТ вырабатывается в недостаточном количестве, страдают желтухой еще в первые месяцы жизни.

Совет! При относительно невысоком дефиците ААТ заболевания печени удается компенсировать. В тяжелых случаях для спасения жизни ребенка требуется пересадка органа.

Назначают анализ на содержание ААТ при наличии следующих показаний:

  • для выявления причин развития эмфиземы легких;
  • для выявления причин продолжительной желтухи у младенцев, детей и подростков;
  • при муковисцедозе;
  • при обследовании детей, если в семье есть случаи врожденной недостаточности ААТ.

При подозрении на врожденную недостаточность ААТ целесообразно сделать генетический анализ для выявления мутаций в генах, контролирующих выработку этого стресс-белка. Такой анализ необходим, в случаях:

  • если альфа 1 антитрипсин совсем не образуется в организме;
  • если в семье есть случаи подобного наследственного заболевания;
  • если уровень ААТ низкий и при этом обнаруживаются аномальные формы этого белка.

Чтобы провести анализ, необходимо произвести забор пробы венозной крови.

Правила подготовки к исследованию просты:

  • производится забор проб крови в утреннее время;
  • пациент должен прийти на анализ натощак, с утра нельзя ничего есть, пить можно только воду без газа;
  • накануне забора проб крови важно исключить алкоголь, интенсивные физические нагрузки, жирную пищу.

При проведении исследования на альфа 1 антитрипсин следует учитывать, что показатель может повышаться при:

  • стрессе;
  • беременности;
  • приеме гормональных противозачаточных таблеток;
  • нарушениях синтеза тиреоидных гормонов.

Нормальные значения ААТ в крови 0,9-2 г/л или 2,1-3,8 кЕД/л. Этот показатель одинаков для пациентов обоего пола.

Пониженный уровень ААТ может быть врожденным или приобретенным. Врожденная недостаточность обусловлена мутациями генов, контролирующих производство этого белка. При врожденной патологии в раннем возрасте проявляются такие патологии, как:

Врожденная недостаточность ААТ отмечается у одного новорожденного из 3000-6000 (по разным источникам) рожденных детей. У таких малышей уже в неонатальном периоде можно выявить:

  • увеличение печени;
  • продолжительную желтуху;
  • обесцвеченный кал.

Однако не всегда холестаз бывает полным, у многих малышей клинические признаки стерты и поставить диагноз можно только после проведения анализов. Приобретенный дефицит ААТ может быть вызван следующими заболеваниями:

  • гастроэнтеропатиями;
  • нефротическими синдромами;
  • термическими ожогами в остром периоде;
  • вирусными гепатитами;
  • острым панкреатитом.

Повышенный уровень ААТ отмечается при следующих патологиях:

  • воспалительные заболевания различного характера. Подобные результаты анализа могут быть получены при гепатитах, инфекционных заболеваниях, аутоиммунных поражениях (красная системная волчанка, ревматоидный артрит);
  • травмы, хирургические операции.

К повышению уровня ААТ приводит повышенный уровень эстрогенов, поэтому анализ показывает рост стресс-белка у беременных (особенно в третьем триместре) и при приеме препаратов, в состав которых включены женские половые гормоны.

Совет! Анализ на ААТ не позволяет отличить острую фазу воспаления и действие гормонального фактора. Поэтому исследование, как правило, проводится в комплексе с выявлением концентрации хотя бы еще одного стресс-белка.

Итак, альфа 1 антитрипсин – это белковое вещество, которое выступает ингибитором протеаз. Анализ на содержание этого вещества проводится при подозрении на его врожденную недостаточность, а также в процессе диагностики воспалительных и опухолевых заболеваний.

источник